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Dissertação de Mestrado
DOI
10.11606/D.9.2001.tde-03122006-222507
Documento
Autor
Nome completo
Sueli de Oliveira Silva
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2001
Orientador
Banca examinadora
Campa, Ana (Presidente)
Brunetti, Iguatemy Lourenco
Markus, Regina Pekelmann
Título em português
Oxidação de melatonina catalisada por mieloperoxidase em neutrófilos ativados
Palavras-chave em português
espécie reativa de oxigênio
Melatonina
Mieloperoxidase
Neutrófilo
Quimiluminescência
Resumo em português
Este trabalho apresenta dados relativos a oxidação de melatonina catalisada por peroxidase de rábano (HRP, horseradish peroxidase) e mieloperoxidase (MPO). Em presença de peróxido de hidrogênio (H2O2), HRP catalisa a oxidação de melatonina com formação de um produto de clivagem do anel indólico, a N1-acetil-N2-formil-5-metoxiquinuramina. Esta reação consome oxigênio e apresenta quimiluminescência na região de 440-540 nm. Quimiluminescência e a formação da quinuramina também foram observados quando HRP/H2O2 foram substituídos por neutrófilos ativados por acetato de forbol miristato ou zimosan opsonizado. Em neutrófilos, tanto a emissão de luz quanto a formação do produto foram inibidos pela adição de azida, um inibidor de MPO. Superóxido dismutase tem um forte efeito inibidor sobre a emissão de luz enquanto que catalase e ácido úrico não apresentam qualquer efeito. A oxidação de melatonina por neutrófilos ativados pode ser relevante in vivo e estar associada com algumas das funções descritas para mieloperoxidase e melatonina. A possível implicação biológica da oxidação de melatonina por neutrófilos, especialmente em condições inflamatórias, é discutida.
Título em inglês
Myeloperoxidase-catalyzed oxidation of melatonin by activated neutrophils
Palavras-chave em inglês
Melatonin
Myeloperoxidase
Neutrophil
Quimiluminescence
Reactive oxygen species
Resumo em inglês
In the presence of hydrogen peroxide, horseradish peroxidase (HRP) catalyzes the production of N1-acetyl-N2-formyl-5-methoxykynuramine from melatonin. This reaction consumes oxygen and exhibits chemiluminescence in the 440-540 nm region. The excited cleavage product derived from the thermolysis of an intermediate dioxetane is suggested to be the emitting species. Chemiluminescence and the indole ring cleavage product were also observed when HRP/H2O2 was replaced by phorbol myristate acetate or opsonized zymosan-activated neutrophils. Azide, a myeloperoxidase inhibitor, strongly suppressed melatonin oxidation. Superoxide dismutase has a strong inhibitory effect on light emission but catalase and uric acid are without effect on the emission. The oxidation of melatonin by activated neutrophils may be relevant to the in vivo functions of myeloperoxidase and melatonin. The possible biological implication of melatonin oxidation by neutrophils, especially in inflammatory conditions, is discussed.
 
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dissertacao.pdf (441.44 Kbytes)
Data de Publicação
2007-01-08
 
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