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Dissertação de Mestrado
DOI
10.11606/D.46.2000.tde-13082009-173415
Documento
Autor
Nome completo
Fernando Ariel Genta
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2000
Orientador
Banca examinadora
Ferreira, Clélia (Presidente)
Marinotti, Osvaldo
Silva, Ana Claudia Rasera da
Título em português
Purificação e caracterização de β-glucanases digestivas de Periplaneta americana (Dictyoptera)
Palavras-chave em português
Bioquímica
Celulose
Digestão
Enzima
Glucanase
Insetos
Laminarinase
Resumo em português
Periplaneta americana apresenta em seu tubo digestivo pelo menos oito atividades β-glucanásicas distintas. Destas, cinco puderam ser purificadas até a homogeneidade e parcialmente caracterizadas. LAM (Mr=46.000) apresenta atividade exclusiva sobre laminarina, é inibida por altas concentrações de substrato e gera oligossacarídeos de baixo grau de polimerização (1 a 4) a partir de laminarina solúvel. LIQl (Mr=24.600) é capaz de hidrolisar laminarina e liquenana, produzindo oligossacarídeos de grau de polimerização 1, 2 e 4 a partir de laminarina solúvel e um único oligossacarídeo (grau de polimerização entre 3 e 4) a partir de liquenana. LIQ 2 (Mr= 22.300) é capaz de clivar laminarina e liquenana e é inibida por laminarina, clivando apenas ligações internas ao polímero. CELl e CEL2 (Mr=71.600 e 72.700) clivam liquenana e carboximetilcelulose, também atacando apenas ligações internas destes polissacarídeos. CELl e CEL2 também são capazes de atacar celulose cristalina. Todas as β-glucanases purificadas apresentam um pH ótimo em torno de 6,0, próximo ao pH luminal, e são relativamente estáveis em condições fisiológicas. Estas enzimas são purificadas a partir da fração solúvel do tubo digestivo do inseto em quantidades muito pequenas (até 7µg), o que inviabiliza sua caracterização estrutural refinada. Além destas proteínas, o sistema β-glucanásico de P. americana conta com duas celulases de baixo peso molecular (Mr= 15.000 e 17.000), e uma atividade ainda não caracterizada. Aparentemente, estas enzimas estão envolvidas na digestão incompleta da celulose e hemiceluloses ingeridas pelo inseto. LIQ 1 possui capacidade lítica sobre células de Saccharomyces cerevisiae, podendo estar envolvida na defesa do epitélio contra agentes infecciosos.
Título em inglês
Purification and characterization of digestive beta-glucanases from Periplaneta americana (Dictyoptera)
Palavras-chave em inglês
Biochemistry
Celulase
Digestion
Enzyme
Glucanase
Insects
Laminarinase
Resumo em inglês
P. americana midgut has at least eight β-glucanases. Five were purified and partially characterized. LAM (Mr=46,000) is active only upon soluble laminarin, is inhibited by high amounts of substrate, and releases small oligosaccharides (1 to 4 glucoses). LIQ1 (Mr=24,600) is active upon laminarin and lichenan, releasing oligosaccharides with 1,2 and 4 glucosyl residues from soluble laminarin and only one oligossacharide, with a degree of polimerization between 3 and 4, from lichenan. LIQ2 (Mr=22,300) is active upon laminarin and lichenan and hydrolyzes only internal bond. CEL1 and CEL2 are active upon lichenan and carboxymethylcellulose, hydrolyzing internal bonds in these substrates. CEL1 and CEL2 also attack AVICEL. All β-glucanase activities have an optimum pH around 6.0 (near luminal pH) and are stable under physiological conditions. These enzymes are purified in very low amounts (up to 7µg from 10 animais). P. americana β,-glucanasic system also has two cellulases of low molecular weight (Mr= 15,000 and 17,000), and another not yet characterized. Probably these enzymes are involved in incomplete digestion of cellulose and hemicellulose ingested by the insect. LIQ 1 lyses Saccharomyces cerevisiae cells, and may be involved in epithelium defense against microorganisms.
 
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Data de Publicação
2009-08-17
 
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