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Tese de Doutorado
DOI
10.11606/T.17.2012.tde-22042013-091502
Documento
Autor
Nome completo
André Fernando Ditondo Micas
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
Ribeirão Preto, 2012
Orientador
Banca examinadora
Bitondi, Marcia Maria Gentile (Presidente)
Calábria, Luciana Karen
Hartfelder, Klaus Hartmann
Rosa, Jose Cesar
Sousa, Marcelo Valle de
Título em português
Proteínas do Tegumento de Abelhas Apis mellifera em Metamorfose: Identificação por Espectrometria de Massa
Palavras-chave em português
Apis mellifera
Cutícula
Epiderme
Metamorfose
Proteína cuticular
Tegumento
Resumo em português
Como qualquer inseto holometábolo, a abelha Apis mellifera sofre metamorfose completa, apresentando grandes mudanças na forma e fisiologia quando passa do estágio larval para o estágio de pupa (muda metamórfica). Após esta muda, com o prosseguimento do desenvolvimento, o tegumento pupal (cutícula e a epiderme subjacente), extensivamente remodelado, é substituído pelo tegumento adulto, definitivo, que passa por intensa melanização e esclerotização. Eletroforese bidimensional e espectrometria de massas foram utilizadas neste trabalho para caracterizar as mudanças do padrão proteico no tegumento em desenvolvimento de operárias e zangões. No total foram identificadas 51 proteínas diferentes no tegumento torácico extraído de larvas, pupas e adultos (adultos-faratos). Quatorze proteínas foram identificadas como genuinamente cuticulares: Apidermina-3,1-like, Apidermina-2, Cuticular proteins analogous to peritrophins-3C e 3D, AmelCPR3, 12, 16 e 27, Glicoproteína SgAbd-2-like, e cinco outras proteínas homólogas à proteínas cuticulares de outras espécies de insetos contendo um domínio de ligação à quitina. As proteínas diferiram principalmente quantitativamente entre as fases de desenvolvimento e sexo, e poucas diferenças qualitativas foram observadas. Por exemplo, Apidermina-2 é típica de tegumentos fortemente esclerotizados e pigmentados. As diferenças quantitativas foram destacadas pela comparação da abundância de algumas proteínas e seus respectivos RNA mensageiros (utilizando RT-PCR em tempo real) entre as fases de desenvolvimento e entre os sexos. Várias proteínas cuticulares mostraram mais de uma forma molecular, aparentemente derivadas de modificações pós-traducionais. Além de conferir suporte experimental para a validação de genes de A. mellifera preditos, ou não-anotados, nossos dados forneceram novas informações sobre as proteínas que atuam no tegumento em desenvolvimento.
Título em inglês
Integument Protein of Honeybee Apis mellifera under Metamorphosis: Identification by Mass Spectrometry
Palavras-chave em inglês
Apis mellifera
Cuticle
Cuticular Proteins
Epidermis
Integument
Metamorphosis
Resumo em inglês
As a holometabolous insect, the honey bee undergoes complete metamorphosis, displaying a marked change in shape and physiology when passing from the larval to the pupal stage (metamorphic molt). As development progresses, the extensively remodeled pupal integument (cuticle and subjacent epidermis) is replaced by the adult integument, which undergoes intense sclerotization and melanization. Two-dimensional electrophoresis and mass spectrometry were here used to characterize the changing protein patterns in the developing integument of workers and drones. Overall, we identified 51 different proteins in the thoracic integument extracted from larvae, pupae and adults (pharate adults). Fourteen proteins were identified as genuine cuticular proteins: Apidermin-3,1-like protein, Apidermin-2, Cuticular Proteins Analogous to Peritrophins-3C and 3D, AmelCPR3, 12, 16 and 27, Glycoprotein SgAbd-2-like, and 5 other proteins homologous to cuticular proteins from other insect species, and containing the chitin-binding domain. Integument proteins mainly differed quantitatively among the developmental stages and sexes, although few qualitative differences have also been detected. For example, Apidermin-2 is typical of the heavily pigmented and sclerotized integument. The quantitative differences were highlighted by comparing the levels of some of these proteins and their respective mRNAs (using RT-qPCR) among the developmental phases and between sexes. It is noteworthy that several cuticle proteins showed more than one molecular form, apparently derived from post-translational modifications. In addition to give experimental support for validation of predicted, or unannotated, honey bee genes, our data provided new information on proteins acting in the metamorphosing integument.
 
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Data de Publicação
2013-05-24
 
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