O presente trabalho teve por objetivo sintetizar diferentes ésteres emolientes por rota enzimática via esterificação em meio isento de solvente empregando como biocatalisadores a lipase de Penicillium camembertti (Lipase G) e a lipase pancreática (LPP) imobilizadas em suporte híbrido magnetizado à base de estireno. O suporte poli(estireno-co-dimetacrilato de trietilenoglicol), STY-TEGDMA-M, foi sintetizado pela técnica de polimerização em suspensão e as lipases imobilizadas através da técnica de adsorção física. Foi realizada caracterização morfológica dos biocatalisadores sintetizados por microscopia eletrônica de varredura (MEV) e espectroscopia de infravermelho (FT-IR), constatando-se a presença da enzima no copolímero após o processo de imobilização. As atividades sintéticas dos biocatalisadores G-STY-TEGDMA-M e LPP-STY-TEGDMA-M demonstraram atividade de aproximadamente de 570 e 320 U g^-1 , respectivamente. Posteriormente foi estudada a influência da temperatura nas sínteses dos ésteres emolientes: oleato de butila, oleato de hexila e oleato de octila. A síntese do oleato de butila apresentou conversões máximas empregando-se a lipase G já nas 12 primeiras horas, atingindo valores que variaram de 44 61%, dependendo da temperatura empregada. Observações diferentes foram obtidas para as reações catalisadas pela LPP, em que as maiores conversões só foram encontradas após 24h de reação (20 80%). Os maiores consumos do ácido oleico nas sínteses do oleato de hexila foram obtidos em 45º C empregando-se a lipase G, e em 50ºC utilizando-se a LPP, atingindo 81% e 88% de conversão, respectivamente. Para a formação do oleato de octila foram obtidas conversões máximas de 37% empregando a lipase G, diferentemente da LPP que apresentou cerca de 80% de conversão. Esses resultados demonstram que para a LPP, a diferença no tamanho da cadeia carbônica do substrato praticamente não influenciou na conversão máxima das sínteses, diferentemente do observado para a lipase G, que apresentou melhor desempenho em substrato com tamanho de cadeia carbônica intermediária (ácido oléico + hexanol), dentre os substratos testados. Assim, o bioprocesso na qual sintetizou o oleato de hexila empregando como biocatalisador o G-STYTEGDMA-M foi selecionado como o bioprocesso mais adequado. O teste de estabilidade térmica do derivado imobilizado selecionado mostrou que o G-STY-TEGDMA-M mantêm cerca de 87 % de sua atividade inicial, após incubação por 4h a 60°C. Para o bioprocesso selecionado foi desenvolvida a modelagem cinética empregando o mecanismo Ping-Pong BiBi, nas quais foram obtidos diferentes parâmetros, tais como, as constantes de equilíbrio (K_eq) para as temperaturas estudadas e energias de ativação direta e inversa. Além disso, observouse que as taxas de velocidade das reações diretas sofreram uma pequena influência com o aumento da temperatura reacional, já para a velocidade inversa não foi observada nenhuma alteração, mantendo-se o valor constante. O melhor ajuste de parâmetros apresentou valor de critério de Akaike corrigido (AIC_C) de 124,7762 e o desenvolvimento do método cromatográfico confirmou a formação do éster oleato de hexila. A relevância do trabalho está relacionada ao emprego do STY-TEGDMA-M para imobilização de lipases, a síntese dos diferentes ésteres avaliados e a abordagem utilizada na construção do modelo cinético enzimático.

The present study aimed to synthesize different emollient esters through an enzymatic pathway via solvent-free esterification, utilizing the lipase from Penicillium camembertii (Lipase G) and pancreatic lipase (LPP) immobilized on a magnetized hybrid styrene-based support. The support, poly(styrene-co-triethylene glycol dimethacrylate), STY-TEGDMA-M, was synthesized using the suspension polymerization technique, and the lipases were immobilized using the physical adsorption technique. Morphological characterization of the synthesized biocatalysts was conducted using scanning electron microscopy (SEM) and Fourier-transform infrared spectroscopy (FT-IR), confirming the presence of the enzyme in the copolymer after the immobilization process. The synthetic activities of the G-STY-TEGDMA-M and LPP-STYTEGDMA-M biocatalysts demonstrated activities of approximately 570 and 320 U g^-1 , respectively. Subsequently, the influence of temperature on the synthesis of emollient esters, including butyl oleate, hexyl oleate, and octyl oleate, was investigated. The synthesis of butyl oleate exhibited maximum conversions using Lipase G within the first 12 hours, reaching values ranging from 44% to 61%, depending on the temperature employed. Different observations were obtained for reactions catalyzed by LPP, where the highest conversions were only achieved after 24 hours (20% to 80%). The highest consumption of oleic acid in the synthesis of hexyl oleate was achieved at 45°C using Lipase G and at 50°C using LPP, reaching 81% and 88% conversion, respectively. For the formation of octyl oleate, maximum conversions of 37% were obtained using Lipase G, whereas LPP exhibited approximately 80% conversion. These results demonstrate that, for LPP, the difference in the carbon chain length of the substrate had little influence on the maximum conversion of the syntheses, unlike what was observed for Lipase G, which performed better with substrates of intermediate carbon chain length (oleic acid + hexanol) among the tested substrates. Thus, the bioprocess that synthesized hexyl oleate using G-STY-TEGDMA-M as the biocatalyst was selected as the most suitable. The thermal stability test of the selected immobilized derivative showed that G-STY-TEGDMA-M retained about 87% of its initial activity after incubation for 4 hours at 60°C. For the selected bioprocess, kinetic modeling was developed using the Ping-Pong Bi-Bi mechanism, from which various parameters were obtained, including equilibrium constants (K_eq) for the studied temperatures and activation energies for both the forward and reverse reactions. Additionally, it was observed that the forward reaction rates experienced a slight influence with increasing reaction temperature, while the reverse reaction rate remained constant. The best parameter fit yielded a corrected Akaike information criterion (AIC_C) value of 124.7762, and chromatographic analysis confirmed the formation of hexyl oleate. The significance of this work is related to the use of STY-TEGDMA-M for lipase immobilization, the synthesis of various evaluated esters, and the approach employed in constructing the enzymatic kinetic model.