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Mémoire de Maîtrise
DOI
10.11606/D.9.2008.tde-09022009-161937
Document
Auteur
Nom complet
Fernanda Martins Pozzi
Adresse Mail
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 2008
Directeur
Jury
Gomes, Lígia Ferreira (Président)
Gonçalves, Luiz Carlos Donizetti
Ribeiro, Ana Maria Carmona
Titre en portugais
Estudos de interação de β2-glicoproteína I em solução aquosa e com interfaces lipídicas
Mots-clés en portugais
β2-glicoproteína I
Bioquímica clínica
Espalhamento de luz dinâmico
Espalhamento de luz estático
Glicoproteína
Macromoléculas
Resumé en portugais
A β2GPI é uma glicoproteína que circula livre ou em lipoproteínas. Adsorve em superfícies negativas, tem efeitos anticoagulantes e moduladores da inflamação. Neste trabalho caracterizou-se a interação de moléculas da proteína entre si e com superfícies lipídicas. O SDS-PAGE e o imunoblot da β2GPI identificaram monômeros, dímeros e oligômeros. Técnicas de espalhamento de luz (estático, dinâmico, Raios-X) revelaram que β2GPI forma soluções aquosas de macroagregados anisométricos. Seca sobre mica, a β2GPI forma elipsóides prolatos, observáveis por microscopia de força atômica. A forma e o tamanho das partículas dependeram de pH e concentração de proteína. A interação entre a β2GPI e superfícies lipídicas foi estudada por microgravimetria. Superfícies de fosfatidilcolina pura adsorveram β2GPI mais fracamente do que ouro ou misturas com fosfatidilserina. A adsorção de lipoproteínas artificiais à β2GPI foi dependente de pH. Sugere-se que os efeitos biológicos da β2GPI sejam mediados por interações proteína-proteína e proteína-lipídio, e dependentes de pH.
Titre en anglais
Study of interaction between β2- glycoprotein I in aqueous solution and with lipid interfaces
Mots-clés en anglais
β2-glycoproteinI
Dynamic light scattering
Glycoprotein
Macromolecules
Static light scattering
Resumé en anglais
β2GPI is a blood glycoprotein circulating free or bound to lipoproteins. β2GPI adsorbs to negatively charged surfaces, acting as anticoagulant and modulator of inflammation. This work was designed to characterize the interaction between protein molecules and among protein molecules and lipid surfaces. The β2GPI SDS-PAGE and immunoblot revealed monomer, dimer and oligomers. Light scattering methods (static, dynamic and X-ray) showed that β2GPI generates aqueous solutions of anisometric macroaggregates. Atomic force microscopy showed that β2GPI dried on muscovite surfaces assembles itself in prolate ellipsoids. The particle shape and size depended both on the pH and protein concentration. The interaction among β2GPI and lipid surfaces was studied by microgravimetry. β2GPI adsorption to pure phosphatidylcholine was weaker than to gold or phosphatidylcholine/phosphatidylserine surfaces. Artificial lipoproteins adsorbed to β2GPI in a pH dependent manner. Results suggest that β2GPI biological effects could be mediated by protein-protein interactions and lipid surface binding, and pH dependent.
 
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Date de Publication
2009-05-20
 
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