A β₂GPI é uma glicoproteína que circula livre ou em lipoproteínas. Adsorve em superfícies negativas, tem efeitos anticoagulantes e moduladores da inflamação. Neste trabalho caracterizou-se a interação de moléculas da proteína entre si e com superfícies lipídicas. O SDS-PAGE e o imunoblot da β₂GPI identificaram monômeros, dímeros e oligômeros. Técnicas de espalhamento de luz (estático, dinâmico, Raios-X) revelaram que β₂GPI forma soluções aquosas de macroagregados anisométricos. Seca sobre mica, a β₂GPI forma elipsóides prolatos, observáveis por microscopia de força atômica. A forma e o tamanho das partículas dependeram de pH e concentração de proteína. A interação entre a β₂GPI e superfícies lipídicas foi estudada por microgravimetria. Superfícies de fosfatidilcolina pura adsorveram β₂GPI mais fracamente do que ouro ou misturas com fosfatidilserina. A adsorção de lipoproteínas artificiais à β₂GPI foi dependente de pH. Sugere-se que os efeitos biológicos da β₂GPI sejam mediados por interações proteína-proteína e proteína-lipídio, e dependentes de pH.

β₂GPI is a blood glycoprotein circulating free or bound to lipoproteins. β₂GPI adsorbs to negatively charged surfaces, acting as anticoagulant and modulator of inflammation. This work was designed to characterize the interaction between protein molecules and among protein molecules and lipid surfaces. The β₂GPI SDS-PAGE and immunoblot revealed monomer, dimer and oligomers. Light scattering methods (static, dynamic and X-ray) showed that β₂GPI generates aqueous solutions of anisometric macroaggregates. Atomic force microscopy showed that β₂GPI dried on muscovite surfaces assembles itself in prolate ellipsoids. The particle shape and size depended both on the pH and protein concentration. The interaction among β₂GPI and lipid surfaces was studied by microgravimetry. β₂GPI adsorption to pure phosphatidylcholine was weaker than to gold or phosphatidylcholine/phosphatidylserine surfaces. Artificial lipoproteins adsorbed to β₂GPI in a pH dependent manner. Results suggest that β₂GPI biological effects could be mediated by protein-protein interactions and lipid surface binding, and pH dependent.