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Tese de Doutorado
DOI
10.11606/T.9.1993.tde-10042013-132934
Documento
Autor
Nome completo
Antonia Miwa Iguti
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 1993
Orientador
Banca examinadora
Lajolo, Franco Maria (Presidente)
Finardi Filho, Flavio
Pueyo, Manuel Troyano
Sgarbieri, Valdemiro Carlos
Tanizaki, Martha Massako
Título em português
Caracterização e síntese dos inibidores de α-amilase do feijão (Phaseolus vulgaris)
Palavras-chave em português
Phaseolus vulgaris
Amilase pancreática de porco
Análise de alimentos
Inibidor de alfa amilase
Resumo em português
Inibidores de alfa amilase de feijão (Phaseolus vulgaris) foram caracterizados. O inibidor da variedade Jalo apresentou peso molecular de 50kDa (por filtração em gel), ponto isoelétrico de 4,75 e 9,6% de carboidratos. O inibidor da variedade Argentino apresentou peso molecular de 48kDa, ponto isoelétrico de 4,90 e 7,6% de carboidratos. Ambos inibidores apresentaram pH ótimo de interação com alfa amilase pancreática de porco de 5,0 e, a pH 6,9, a complexação com a mesma enzima se deu na proporção de 1:1. Esses resultados, mais a composição de aminoácidos, indicaram que as características desses inibidores são semelhantes às de outros já purificados de diferentes variedades de feijão. As principais diferenças entre o IA do Jalo e do Argentino, foram observadas através de termogramas, do teor de carboidratos e dos ensaios imunológicos. Além disso, são sintetizados entre 20 e 30 dias após a floração, sendo que o processo ocorre simultaneamente ao da síntese das proteínas de reserva do grão. Inibidores purificados das variedades Jalo, Argentino e Rico 23, em diferentes fases do desenvolvimento, indicaram ausência de grandes alterações estruturais durante esse processo.
Título em inglês
Characterization and synthesis of alpha amylase inhibitor from beans (Phaseolus vulgaris)
Palavras-chave em inglês
Phaseolus vulgaris
Alpha amylase inhibitor
Food analysis
Porcine pancreatic amylase
Resumo em inglês
α-amylase inhibitors of bean (Phaseolus vulgaris) were characterized. The amylase inhibitor from Jalo had molecular weight of 50 kDa (by gel filtration), an isoeletric point of 4.75 and a carbohydrate content of 9.6%. Argentino presented molecular weight of 48 kDa, an isoeletric point of 4.90 and a carbohydrate content of 7.6%. The optimum pH for inhibition of porcine pancreatic α-amylase for both inhibitors was about 5.0 and they formed 1:1 stoichiometric complex. These results and the amino acid composition indicated that these inhibitors have characteristics similar to others already purified from beans. They were synthesized between 20 and 30 days after anthesis and this process occurred simultaneously to the storage proteins synthesis. Purified inhibitors from seeds in different phases of development indicated lack of great structural changes during this process.
 
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Data de Publicação
2013-04-10
 
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