O principal constituinte da matriz extracelular (MEC) de diversos tecidos é o colágeno, proteína biodegradável, biocompatível e promotora de regeneração tecidual. Uma alternativa promissora na produção de MEC artificiais, scaffolds, envolve a produção de fibras nanométricas ou submicrométricas, dimensão das fibras naturais de MEC de muitos tecidos. Um método para produção de fibras ultrafinas denominado fiação por sopro em solução (SB-Spinning) permite a produção de fibras com altas taxas de alimentação e deposição in situ. Fibras ultrafinas de colágeno já foram produzidas por eletrofiação, contudo, não há ainda relatos da produção de fibras de colágeno tipo I por SB-Spinning. Portanto, esta pesquisa visou produzir fibras ultrafinas de colágeno e gelatina (polímero resultante da desnaturação do colágeno também empregado em biomateriais) pela técnica de SB-Spinning usando solventes que mantenham a integridade dos polímeros e avaliar os efeitos dos parâmetros usados na produção sobre a morfologia destas fibras. Colágenos de diferentes fontes foram obtidos, caracterizados e comparados, sendo selecionado o colágeno de pele de tilápia para os testes de fiação em função de sua melhor solubilidade em solventes benignos. A preservação da hélice tripla do colágeno de peixe foi confirmada por calorimetria exploratória diferencial (DSC), espectroscopia na região do infravermelho e eletroforese em gel (SDS-PAGE), identificando inclusive o colágeno obtido como sendo do tipo I. Estudos reológicos foram usados para orientar a obtenção de soluções fiáveis e fibras submicrométricas de gelatina e colágeno foram produzidas a partir de soluções de ácido acético 90%. Com planejamentos fatoriais os parâmetros mais influentes sobre o diâmetro médio destas fibras foram determinados: a concentração e a pressão para a gelatina e a concentração e a distância de trabalho para o colágeno. A otimização do diâmetro das fibras visando sua minimização foi capaz de produzir fibras de 188 e 313 nm para gelatina e colágeno, respectivamente. Por fim, as fibras foram caracterizadas por DSC e SDS-PAGE para avaliar sua estabilidade após processamento por SB-Spinning.

The main constituent of extracellular matrix (ECM) of various tissues is collagen, a biodegradable and biocompatible protein with excellent regenerative properties. A promising way for the production of artificial ECM, called scaffolds, involves the production of nanometric or submicrometric fibers, dimension of the natural fibers found in the ECM of many tissues. The method of production of ultrafine fibers called solution blow spinning (SB-Spinning) allows the production of fibers with high feed rates and in situ deposition. Ultrafine collagen fibers have already been produced by electrospinning, however, there are no reports of the production of type I collagen fibers by SB-Spinning. Therefore, this research aims to produce ultrathin collagen and gelatin (a polymer resulting from collagen denaturation and also used in biomaterials) fibers by SB-Spinning using solvents that preserve the integrity of the polymers and to evaluate the effects of the parameters used in fibers production on the morphology of these fibers. Collagen from different sources were obtained, characterized and compared, and collagen from tilapia skin was selected for the fibers production due to its better solubility in benign solvents. The preservation of the fish collagen triple helix was confirmed by differential scanning calorimetry (DSC), infrared spectroscopy and gel electrophoresis (SDS-PAGE), even identifying the collagen obtained as being of type I. Rheological studies were used to guide the obtainment of spinnable solutions and gelatin and collagen submicrometric fibers were produced from 90% acetic acid solutions. Using factorial design the parameters with the greatest effects on the average diameter of these fibers were determined: the concentration and pressure for gelatin and the concentration and distance of work for collagen.The optimization of the diameter of the fibers aiming at its minimization was able to produce fibers of 188 and 313 nm for gelatin and collagen, respectively. Finally, the fibers were characterized by DSC and SDS-PAGE to evaluate their stability after processing by SB-Spinning.