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Dissertação de Mestrado
DOI
Documento
Autor
Nome completo
Juliana Fracola da Silva
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Carlos, 2019
Orientador
Banca examinadora
Cardoso, Daniel Rodrigues (Presidente)
Bezerra, Rosângela Maria Neves
Cavallini, Daniela Cardoso Umbelino
Colnago, Luiz Alberto
Título em português
Processamento UV-C de proteínas do soro do leite: Efeitos na estrutura e digestibilidade
Palavras-chave em português
α-lactoalbumina
β-lactoglobulina
digestibilidade
luz UV-C
proteínas do soro
Resumo em português

O aumento na expectativa de vida e rápido crescimento da proporção de idosos gera desafios e oportunidades quando se trata de condições fisiológicas relacionadas ao envelhecimento. A sarcopenia, perda de massa e resistência muscular, é uma doença comum entre a população sênior e está associada com a baixa ingestão e digestibilidade de nutrientes. Assim, a indústria de laticínios busca desenvolver novos produtos que atendam a demanda nutricional diária de idosos e ainda que tenham características sensoriais específicas para eles. No caso dos produtos derivados do leite sabe-se que as proteínas majoritárias do soro (α-lactoalbumina e β-lactoglobulina) têm sua digestão incompleta e apresentam potencial alergênico, podendo contribuir para um déficit nutricional. Neste contexto, este trabalho objetivou investigar os efeitos do tratamento com luz UV-C (266 nm) na estrutura da α-lactoalbumina e β-lactoglobulina e o impacto nas suas digestibilidades. As proteínas irradiadas por 2 h com luz monocromática (266 nm) foram submetidas à digestão gástrica in vitro simulando adultos jovens e idosos. As alterações na estrutura das proteínas foram estudas por técnicas espectroscópicas (UV-Vis, CD-UV, FTIR, RMN 1H e fluorescência), cromatografia líquida, e eletroforese (SDS-PAGE). Observou-se modificações na estrutura secundária e terciária da β-lactoglobulina, redução de pontes de dissulfeto, e formação do fotoproduto N-formilquinurenina (NFK). A irradiação aumentou a digestibilidade desta proteína em 50 pontos percentuais para idosos e 25 pontos percentuais para adultos jovens. Além disso, o perfil de peptídeos liberados após digestão para α-lactoalbumina e β-lactoglobulina tratadas com luz UV-C é diferente em comparação do perfil de peptídeos da proteína nativa.

Título em inglês
UV-C Processing of milk whey proteins: Effects on structure and digestibility
Palavras-chave em inglês
α-lactalbumin
β-lactoglobulin
digestibility
whey protein
Resumo em inglês

The worldwide increasing proportion of senior citizen is a major concern due to age-related condition. Sarcopenia is defined as the loss of muscle mass and function and is closely associated with malnutrition and decline of nutrient intake in elderly. Dairy industry has the potential to tailor products that may provide the intake of the required daily nutritional value combined with sensory characteristics with seniors as target market. However, the major whey proteins (α-lactalbumin and β-lactoglobulin) exhibit incomplete digestion leading to a decrease in the nutritional value and can cause allergies. In this context, this work aimed to investigate the effects of UV-C light treatment (266 nm) on protein structure and the impact on digestibility. Proteins were irradiated for 2 h with monochromatic light (266 nm) and then submitted to gastric digestion in vitro simulating health adults and elderly. In order to analyze the changes in the protein structure, spectroscopic techniques (UV-Vis, CD-UV, FTIR, 1H NMR, and fluorescence), liquid chromatography, and electrophoresis (SDS-PAGE) were employed. Changes in the secondary and tertiary structure of β-lactoglobulin, reduction of its disulphide bridges and formation of N-formylquinurenine as an photoproduct (NFK) were observed. These changes increased the digestibility of light irradiated protein by 50% for elderly and 25% for health adults. In addition, the peptide profile released after protein digestion is different for light treated proteins in comparision to native protein.

 
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Data de Publicação
2019-10-15
 
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