O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O₂ e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, ³Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O₂ pela ³Rib é (3,0 ± 0,5 ) 10⁹ L·mol^-1·s^-1 e de (3,1 ± 0,4) 10⁹ L·mol^-1·s^-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com K_a = (1.2 ± 0.2) 10⁴ mol·L^-1 a 25 °C e ΔH^o = -112 ± 22 kJ·mol^-1 e ΔS^o = -296 ± 75 J·mol^-1·K^-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração.

The fresh meat pigment oxymyoglobin, MbFe(II)O₂, and its oxidized form metmyoglobin, MbFe(III), are both oxidized by riboflavin as photosensitizer. The reaction of MbFe(II)O₂ and MbFe(III) with triplet-state riboflavin, ³Rib, involves the pigment protein, which is oxidatively cleaved or dimerized as shown by SDS-PAGE and Western-blotting, while the heme iron center is not oxidized. The over-all rate constant for oxidation of MbFe(II)O₂ by ³Rib is (3.0 ± 0.5) 10⁹ L·mol^-1·s^-1 and (3.1 ± 0.4) 10⁹ L·mol^-1·s^-1 for MbFe(III) in aqueous 0.20 mol·L^-1 NaCl phosphate buffer of pH 7.4 at 25 °C as determined by transient absorption laser flash photolysis. The high rates are rationalized by ground state hydrophobic interactions as detected as static quenching of fluorescence from singlet-excited state riboflavin by myoglobins using single photon counting time resolved fluorescence spectroscopy and a Stern-Volmer approach. Binding of riboflavin to MbFe(III) has K_a = (1.2 ± 0.2) 10⁴ mol·L^-1 at 25 °C with ΔH^o = -112 ± 22 kJ·mol^-1 and ΔS^o = -296 ± 75 J·mol^-1·K^-1. For meat, riboflavin is concluded to be a photosensitizer for protein oxidation but not for discoloration.