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Disertación de Maestría
DOI
10.11606/D.75.2014.tde-02072014-144920
Documento
Autor
Nombre completo
Juliana Malvestio Grippa
Dirección Electrónica
Instituto/Escuela/Facultad
Área de Conocimiento
Fecha de Defensa
Publicación
São Carlos, 2014
Director
Tribunal
Cardoso, Daniel Rodrigues (Presidente)
Nassu, Renata Tieko
Borges, Júlio César
Título en portugués
Reatividade das espécies heme-Fe metmioglobina e oximioglobina frente ao estado singlete e triplete excitado da riboflavina
Palabras clave en portugués
carne
mioglobina
riboflavina
Resumen en portugués
O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, 3Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O2 pela 3Rib é (3,0 ± 0,5 ) 109 L·mol-1·s-1 e de (3,1 ± 0,4) 109 L·mol-1·s-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 a 25 °C e ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 e ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração.
Título en inglés
Metmyoglobin and oxymyoglobin heme-Fe reactivity in front of singlet and triplet excited states of riboflavin
Palabras clave en inglés
meay
myoglobin
riboflavin
Resumen en inglés
The fresh meat pigment oxymyoglobin, MbFe(II)O2, and its oxidized form metmyoglobin, MbFe(III), are both oxidized by riboflavin as photosensitizer. The reaction of MbFe(II)O2 and MbFe(III) with triplet-state riboflavin, 3Rib, involves the pigment protein, which is oxidatively cleaved or dimerized as shown by SDS-PAGE and Western-blotting, while the heme iron center is not oxidized. The over-all rate constant for oxidation of MbFe(II)O2 by 3Rib is (3.0 ± 0.5) 109 L·mol-1·s-1 and (3.1 ± 0.4) 109 L·mol-1·s-1 for MbFe(III) in aqueous 0.20 mol·L-1 NaCl phosphate buffer of pH 7.4 at 25 °C as determined by transient absorption laser flash photolysis. The high rates are rationalized by ground state hydrophobic interactions as detected as static quenching of fluorescence from singlet-excited state riboflavin by myoglobins using single photon counting time resolved fluorescence spectroscopy and a Stern-Volmer approach. Binding of riboflavin to MbFe(III) has Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 at 25 °C with ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 and ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. For meat, riboflavin is concluded to be a photosensitizer for protein oxidation but not for discoloration.
 
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Fecha de Publicación
2014-08-25
 
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