O presente trabalho teve como objetivo a padronização da metodologia de extração e purificação do colágeno e a possível modificação da molécula através de uma reação conhecida como reação de Maillard. Esta reação ocorre entre proteína e açúcares redutores. A molécula de colágeno obtida da extração e o produto da reação foram caracterizados através de eletroforese em gel de poliacrilamida, análise térmica, grau de ligação, espectroscopia de fluorescência e espectroscopia de infravermelho. O colágeno modificado e não modificado foram avaliados na forma de gel nas concentrações de 1 e 2%. Os sistemas de liberação na forma gel foram caracterizados através de seu comportamento reológico e o perfil de liberação de fármacos foi avaliado. Os resultados de eletroforese em gel de poliacrilamida mostraram que a extração e purificação foram eficientes. Resultados relacionados à espectroscopia de infravermelho e fluorescência sugeriram que a modificação ocorreu nas diversas condições reacionais propostas. Os materiais modificados em condições reacionais as quais não permitiram a reorganização do material na forma gel, ou seja, que contribuíram para a desnaturação irreversível do polímero não foram testados como biomateriais para sistemas de liberação. Apenas o polímero modificado em temperatura ambiente foi utilizado para tais ensaios. Os ensaios reológicos apontaram uma maior viscosidade do gel formado a partir da molécula de colágeno modificado aumento no valor de cedência na temperatura de 25°C. Em relação à liberação, os resultados sugeriram que o aumento da concentração do colágeno no gel promoveria um maior tempo de retenção do paracetamol no sistema, modificado, os resultados sugeriram concentração pode desorganizar a microestrutura do sistema tornando a molécula do fármaco mais livre para ser liberada. Outro ponto observado foi a possível interação fármaco-colágeno, a qual não foi observada na molécula modificada. Apesar da diferença da razão de liberação do paracetamol nos dois polímeros estudados, ambos não foram capazes de reter o fármaco por tempo prolongado.

The present work have studied the extraction and purification of collagen and the possibility of molecule modification by Maillard's reaction. This reaction occurs between proteins and reducing sugars. The purified collagen and modified collagen were characterized by SDS-PAGE, cross-linking degree, thermal analysis, fluorescence spectroscopy and FTIR spectroscopy. The modified collagen and the original molecule were also evaluated in gels form at 1 and 2%(w/V) of polymer. The drug delivery systems were characterized by rheological analyses and ''in vitro" release studies were carried out. The SDS-PAGE results showed that the extraction and purification method were efficient. The FTIR and fluorescence spectroscopy results showed that the reaction occurred at proposed reaction conditions. The better reaction temperature to present work was environment temperature since the collagen denature irreversibly at higher temperatures and its impossible to get a gel form. To drug delivery tests, only this modified polymer was used. The gels rheological studies showed that the modified protein has higher viscosity than the original molecules gels. The gel obtained from modified collagen presented higher yield value than collagen gel at 25°C. Concerning to drug delivery, the results suggested that the increase of collagen concentration in system could increase the retention time of acetaminophen. It was not observed in modified collagen gels. The increase of polymer concentrafion presented a higher drug delivery rate, probably due the system microstructure disorganization. The acetaminophen slower release from collagen gel could be also because the possible interaction drug-collagen, that could not be observed in modified molecule. Both gels were not able to prolong the drug release.