As porfirinas sintéticas como manganês tetraquis pentafluorofenil porfirina (MnTPFPP) tem mostrado ter comportamento biomimético do CYP450 com altos rendimentos para o ciclohexanol na presença do iodosilbenzeno como agente doador de oxigênio, pudendo modular seu comportamento catalítico com a modificação dos grupos periféricos. Inspirados no efeito modulador, foram obtidos catalisadores de manganês porfirinas substituídas nas posições para dos grupos periféricos fluorofenil da porfirina por grupos N,N-dimetilamina (-N(CH3)2) e imobilizadas covalentemente em SBA15APS. As sínteses dos catalisadores foram realizadas seguindo dois métodos, o primeiro método consistindo de duas etapas, começando com a substituição nucleofílica do -F por -N(CH3)2 nas posições para da H2TPFPP, e subsequente etapa de metalação com manganês. No segundo método, a substituição nucleofílica e a metalação ocorreram simultaneamente (one pot) partindo da tetraquis-pentafluorofenil porfirina (H2TPFPP). Todas as espécies foram caracterizadas por espectroscopia UV-Vis, espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier e espectrometria de massas. No primeiro método foram obtidas três manganês porfirinas (MnPs) com diferente grau de substituição: MnP(mono- aminossubstituição), MnP(di-aminosubstituição) e MnP(triaminosubstituição), enquanto no segundo método foram obtidas duas frações de MnPs: MnP(F5) constituída por uma mistura de porfirinas com di- e tri-aminossubstituição e MnP(F6) constituída por uma mistura de porfirinas mono- e di- aminossubstituição. Por sua vez, o suporte SBA-15 foi funcionalizado com grupos aminopropil silano obtendo SBA15APS; foi caracterizado por FTIR e DSC/TGA, com posterior imobilização de porfirinas. Com a imobilização foram obtidos os catalisadores suportados MnTPFPPCl-SBA15APS, MnP(monoAS)SBA15APS, MnP(di-AS)SBA15APS, MnP(tri-AS)SBA15APS, MnP(F5)SBA15APS e MnP(F6)SBA15APS, que foram analisados por espectroscopia de reflectância difusa (λmax 460 nm). A quantificação das porfirinas imobilizadas indicaram uma relação mol MnP/g catalisador (loading) de 0,97, 1,33, 1,37, 1,04, 0,57, 0,72 (x 10-5 mol MnP/g catalisador), respectivamente. Foram obtidos catalisadores com alta eficiência e estabilidade nas reações de oxidação de (Z)- cicloocteno, verificado pelos altos rendimentos (100 %) e altos valores do turnover number (TON) em dez ciclos de reação. Os valores de TON foram maiores para os catalisadores MnP(F5)SBA15APS (mistura de porfirinas com di- e tri- aminossubstituição) e MnP(F6)SBA15APS (mistura de porfirinas com mono- e di- aminossubstituição) com 1408 e 1225 respectivamente. Os resultados obtidos indicaram uma possível relação entre o valor do loading e o TON, provavelmente devido a uma distribuição favorável das MnPs quando se tem baixo loading. Os resultados catalíticos de oxidação do cicloexano, indicaram duas vias de reação, a via biomimética e a via radicalar. Foi demonstrado o efeito do confinamento das MnPs nos mesoporos da SBA15APS, indicando o favorecimento da formação da espécie ativa MnV (O)P (via biomimética) na oxidação do cicloexano. Nesse sentido, o melhor catalisador foi MnP(diAS)SBA15APS. As oxidações do cicloexano na presença de imidazol como ligante axial nos catalisadores suportados favoreceram a via biomimética devido ao fato de levar a uma maior estabilidade da espécie ativa, MnV (O)P. O efeito positivo da sinergia existente entre imidazol e sistema confinado (mesoporo da SBA15APS) simula de forma adequada o sistema biológico CYP450.

Amino-substituted manganese porphyrins catalysts covalently immobilized on SBA15APS were obtained. The synthesis of the catalysts were carried out following two methods, the first method was the nucleophilic substitution of H2TPFPP in the position para of -F by -N(CH3)2, and subsequent manganese insertion. In the second method, nucleophilic substitution and manganese insertion occurred simultaneously (one pot) in the H2TPFPP. All species were characterized by UV-Vis, Fourier transform infrared spectroscopy and mass spectrometry. In the first method, three MnPs were obtained: MnP(mono-AS), MnP(di-AS) and MnP(triAS); while in the second method two MnPs were obtained: MnP(F5) (mixture of di- and triamino-substituted porphyrin) and MnP(F6) (mixture of mono- and di-amino-substituted porphyrin). The SBA-15, in turn, was functionalized by obtaining SBA15APS, which was characterized by FTIR and DSC/TGA, with subsequent porphyrin immobilization. The supported catalysts MnTPFPPCl-SBA15APS, MnP(mono-AS)SBA15APS, MnP(diAS)SBA15APS, MnP(tri-AS)SBA15APS, MnP(F5)SBA15APS and MnP(F6)SBA15APS were obtained, which were analyzed by diffuse reflectance spectroscopy. The quantification of immobilized porphyrins indicated the ratio mol MnP/g catalyst (loading) of 0.97, 1.33, 1.37, 1.04, 0.57, 0.72 x 10-5 mol MnP/g catalyst respectively. Catalysts with high efficiency and stability were obtained in the reaction oxidation of (Z)- cyclooctene, which were verified by the high yields (100 %) and high turnover number (TON) values. The highest values of TON were obtained for the catalysts MnP(F5)SBA15APS (mixture of di- and tri- amino-substituted porphyrins) and MnP(F6)SBA15APS (mixture of mono- and di- amino-substituted porphyrins) with 1408 and 1225, respectively. The results obtained indicated a possible relationship between the loading value and the TON, probably due to a favorable distribution of MnPs when the loading is low. The catalytic results of cyclohexane oxidation indicated two reaction pathways, the biomimetic pathway and the radical pathway. The confinement effect of MnPs in the SBA15APS mesopores was demonstrated, indicating the favoring of the active species MnV (O)P formation (biomimetic pathway) in the oxidation of cyclohexane. In this sense, the best catalyst was MnP(di-AS)SBA15APS. The oxidations of cicloexano in the presence of imidazol as the axial ligand in supported catalysts favored the biomimetic route since they increased the stability of the active species, MnV(O)P. The positive synergy between imidazol and the constrained system (SBA15APS mesoporous form) accurately mimics the biological CYP450 system.