Este trabalho relaciona-se ao estudo da adsorção a partir de solução de proteínas sobre filmes Langmuir-Blodgett (LB) de diferentes lipídios. Nestes filmes camadas monomoleculares orientadas de lipídios podem ser convenientemente transferidas uma a uma para substrato sólido. O objetivo do trabalho foi estudar a adsorção comparativa das proteínas globulares ovalbumina (OVA) e albumina de soro bovino (BSA) sobre diferentes superfícies de fosfolipídios e ácidos graxos. Foram utilizados os fosfolipídios: ácido dimiristoil fosfatídico (DMPA) e ácido dilauroil fosfatídico (DLPA) (nas formas de sais de sódio) e os ácidos graxos: araquídico (AA), esteárico (AE) e behênico (AB), sendo as monocamadas formadas sobre água pura e sobre solução de íons Zn2+. A caracterização das monocamadas na interface liquido-ar foi feita através das isotermas de pressão de superfície, enquanto a transferência das mesmas para substratos sólidos foi seguida através da técnica de microbalança a cristal de quartzo. Esta técnica também foi empregada na determinação das densidades superficiais das proteínas para o levantamento das curvas de cinética e isotermas de adsorção. Os resultados puderam comprovar que embora as superfícies em todos os casos fossem hidrofóbicas, a adsorção difere consideravelmente. As isotermas e cinéticas de adsorção para a OVA mostram que a densidade superficial da proteína adsorvida é diferente para os lipídios utilizados. OVA adsorve mais nos filmes de fosfolipídios do que no ácido esteárico para tempos de adsorção de até 50 minutos, e entre os fosfolipídios, adsorve mais em DLPA do que em DMPA. Desta forma, não só a natureza hidrofóbica da interface é importante na adsorção da proteína, como também o grau de mobilidade da superfície. Na concentração de 0,02 mg/ml BSA e OVA fixam-se por mais tempo na superfície de ácido esteárico do que na superfície de DMPA. OVA, uma glicoproteína, fixa-se por mais tempo do que a BSA independente do lipídio que constitui o filme.

This work is related to the study of the adsorption from solution of globular proteins on Langmuir Blodgett (LB) films of different lipids. In these films, monomolecular oriented layers can be conveniently transferred, one by one, to a solid substrate. The objective of this work was to study the comparative adsorption of globular proteins, ovalbumin (OVA) and bovine serum albumin (BSA) on different phospholipids and fatty acids Langmuir-Blodgett films. The phospholipids used were dimiristoil phosphatidic acid (DMPA) and dilauroil phosphatidic acid (DLPA) (sodium salt forms) and the fatty acids: arachidic (AA), estearic (AE) and behenic (AB), being the monolayers formed on pure water and on aqueous Zn2+ solution. Surface pressure isotherms were used to characterize the monolayers at the liquid-air interface. The transference of them to solid substrates was followed through the quartz crystal microbaiance technique. This technique was also used to determine the surface densities of the proteins for the kinetics and isotherms of adsorption on solid substrates. The results confirm that the adsorption is dependent on the lipid used to prepare the films, although the surfaces, in all the cases, were hyrophobic. The kinetic and isotherms for the adsorption of OVA show that the surface density of the protein is different depending on the lipid forming the LB film. The surface density of OVA is higher on phospholipid films than in the estearic acid up to adsorption periods of 50 minutes. Also this protein adsorbs more in DLPA than in DMPA LB films. Thus, not only the hydrophobic nature of the interface is important in the adsorption of the protein, but the mobility degree of the surface. For bulk concentrations of 0.2 mg/ml, BSA and OVA remain adsorbed longer periods on the surface of estearic acid than on the surface of DMPA. Also, despite both proteins are globular and soluble in water, OVA, a glycoprotein, adsorbs for longer periods compared to BSA, independent of the lipid that constitutes the film.