Hidroxilação de alcanos e epoxidação de alcenos estão entre as mais relevantes reações catalisadas pelas enzimas da superfamília dos citocromos P450. Dentro desse contexto, os químicos vêm tentando entender os mecanismos dessas enzimas, que catalisam essas reações em condições amenas e frequentemente com alta seletividade. Neste sentido, metaloporfirinas e seus derivados têm sido estudados como modelos químicos do P450, uma vez que essas enzimas possuem uma Fe111 porfirina como grupo prostético. Neste trabalho, estudou-se a imobilização das metaloporfirinas (MePs) em esferas de magnetita revestidas com sílica mesoporosa. Preparou-se duas classes diferentes de suportes do tipo core@shell, as quais são denominados como, catalisadores magnéticos com mesoporos alinhados (Fe3O4-MA-MeP, MeP = FeP ou MnP) e mesoporos não alinhados (Fe3O-MN-MeP, MeP = FeP ou MnP). Por meio de difratometria de raios-X e espectroscopia de raios X de energia dispersiva a natureza mesoporosa do revestimento de sílica dos materiais foi confirmada. As medidas de magnetização, as microscopias eletrônica de transmissão e de varredura (MET e MEV, respectivamente), a mobilidade eletroforética (ς potencial), o espalhamento dinâmico de luz, as isotermas de adsorção-dessorção de N2 (BET/BJH) e espectroscopia de infravermelho (FTIR) também confirmaram a composição e estrutura dos materiais. Em linhas gerais, os catalisadores mantiveram a sua atividade catalítica durante nove ciclos de reuso. Além disso, os resultados de catalíticos revelaram que os materiais foram capazes de mimetizar o comportamento do citocromo P450, isto é, por meio da seletividade observada em reações catalíticas de hidroxilação do ciclo-hexano e dos excelentes resultados das reações de epoxidação do (z)-ciclo-octeno podemos inferir que os intermediárias de alta valência Feiv(O)P+ ou Mnv(O)P são as espécies responsáveis pelo processo de oxidação dos hidrocarbonetos.

Alkane hydroxylation and alkene epoxidation are the most important reactions catalyzed by cytochrome P450 enzymes. In this context, chemists have been trying to understand the mechanism of action of these enzymes, which catalyzed such reactions under mild conditions and frequently with high selectivity. Thus, metalloporphyrin derivatives have been often studied as models for cytochrome P450 enzymes, since the latter have as iron (III) porphyrin as the prostetic group. In this work, we studied the immobilization of the metalloporpyrins (MeP) in mesoporous silica coating magnetite spheres. In this sense, we prepared two different classes of core@shell supports, which comprise aligned (Fe3O4-AM-MeP, MeP = FeP or MnP.) and non-aligned (Fe3O4-NM-MeP, MeP = FeP or MnP) mesoporous magnetic structures. X-ray diffractometry and energy dispersive X-ray spectroscopy confirmed the mesoporous nature of the silica shell of the materiais. Magnetization measurements, scanning and transmission electron microscopies (SEM/TEM), eletrophoretic mobility (ς-potential), and infrared spectroscopy (FTIR) also confirm the composition and structure of the materiais. The catalysts maintained their catalytic activity during nine reaction cycles towards hydrocarbon oxidation processes. The catalysis results revealed a biomimetic pattem of cytochrome P450-type enzymes, thus confirming that the prepared materiais are can effectively mimic the activity of such groups, in others words, the selective hydrocarbon hydroxylation and excellent epoxidation performance suggests that the high-valence metal-oxo intermediate (Feiv(O)P+ or Mnv(O)P) must be the main catalytic species involved in this system.