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Mémoire de Maîtrise
DOI
10.11606/D.54.1985.tde-18082014-154354
Document
Auteur
Nom complet
Ladislau Martin Neto
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Carlos, 1985
Directeur
Titre en portugais
Contribuição da técnica de RPE no estudo de três diferentes sistemas: complexos de Cu(II)- Aliina; Cu(II)-bdfpo e hemoproteínas com diferentes graus de hidratação
Mots-clés en portugais
Cu(II)-aliina
Cu(II)-bdfpo
Hemoproteinas
Ressonancia Paramagnetica Eletronica
Resumé en portugais
Neste trabalho são apresentados estudos em três diferentes sistemas utilizando-se as técnicas de Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE) e absorção eletrônica. No primeiro estudou-se a formação dos possíveis complexos entre o aminoácido aliina, extraído do alho, e o íon cobre (II). Os dados de RPE e absorção eletronica no visível (400-1100 nm) foram utilizados para caracterizar os diferentes complexos obtidos. No segundo utilizou-se o monocristal do complexo dicloro bis (benzil difenil fosfinóxido) Cobre (II) e efetuaram-se medidas de RPE variando-se a direção de aplicação do campo magnético no monocristal. Os auto-valores encontrados para as componentes do tensor g¯ foram: g1= 2,0891; g2= 2,4554 e g3= 2,0767. Com base nos dados de RPE e cristalográficos e usando a teoria de campo cristalino foi proposto dxy como estado fundamental para o íon cobre (II) neste complexo. Fez-se também um estudo preliminar observando-se as variações no centro ativo de hemoproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Metahemoglobina bovina e metamioglobina eqüina liofilizadas foram usadas e o sinal de RPE do íon ferro (III) monitorado. Dos espectros de RPE das duas proteínas são observadas pelo menos duas simetrias para o íon ferro (III), uma axial caracterizada por um valor de g próximo de 6 e outra caracterizada por g= 4,3 correspondendo a simetria rômbica. A intensidade dos sinais mostrou-se muito sensíveis ao grau de hidratação. Metahemoglobina e metamioglobina apresentaram comportamentos distintos dos sinais de RPE e sugeriu-se serem eles devido as diferenças estruturais entre as duas proteínas
Titre en anglais
Spectroscopical EPR studies of three different systems: CuII-Aliin, CuII-bdfpo complexes and hemeproteins at different degree of hydration
Mots-clés en anglais
CuII-Aliin
CuII-bdfpo complexes
Electron paramagnetic resonance
Hemeproteins
Resumé en anglais
In this work studies in three different systems using Electron Paramagnetic Resonance (EPR) and eletronic absorption techniques are presented. The formation of possible complexes between the amino acid aliin, extracted of garlic, and the copper (II) íon was studied in the first work. EPR and visible eletronic absorption (400-1100 nm) data were utilized to characterize the different complexes obtained. In the second work a crystal of the complex dichloro bis (benzyl diphenyl phosphinoxide) copper (II) was used and the EPR measures were made for different directions of application of the magnetic field in the crystal. The eigenvalues obtained for the g¯ tensor components were: g1= 2,0891; g2= 2,4554 and g3= 2,0767. Using EPR and crystallographic data and crystal field theory dxy was proposed as the ground state of the copper (II) íon in this complex. A preliminary study was also made observing changes at the active Center of the hemeproteins modulated by the hydration degree. Lyophilized bovine methemoglobin ande quine metmyoglobin were used and the EPR signal of the iron (III) íon monitored. Or both proteins the EPR spectra corresponding to at least two iron symmetries were observed, one axial characterized by a g value near 6.0 and another characterized by g= 4,3 corresponding to rhombic symmetry. The intensity of these signals were very sensitive to the hydration degree. Metmyoglobin and methemoglobin showed distint behaviors of the EPR signals and it was suggested that they were due to structural differences between the two proteins
 
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Date de Publication
2014-08-18
 
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