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Dissertação de Mestrado
DOI
10.11606/D.54.1989.tde-01092014-145731
Documento
Autor
Nome completo
Marinonio Lopes Cornelio
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Carlos, 1989
Orientador
Banca examinadora
Sanches, Rosemary (Presidente)
Onuchic, Jose Nelson
Vargas, Helion
Título em português
Estudo por espectroscopia fotoacústica dos efeitos da hidratação em hemoproteínas
Palavras-chave em português
Espectroscopia fotoacústica
Hidratação de hemoproteinas
Resumo em português
No presente trabalho, realizado com hemoproteínas na forma de pó, o efeito da hidratação foi observado através de espectroscopia fotoacústica. Amostras de carboxi-hemoglobina e carboxi-mioglobina mantidas em diferentes ambientes de umidade relativa (UR), mostraram variações em seus espectros na região da banda de Soret. Para amostras mantidas em baixa hidratação característico do derivado carboxi, em alta hidratação (acima de aproximadamente 90% UR) o espectro era característico do derivado carboxi e na região intermediária o espectro era de uma mistura dos dois derivados. Essa mudança de ligante observada em alta hidratação pode ser explicada supondo que a proteína tem flexibilidade e atinge um estado conformacional que possibilita a entrada e saída do ligante. Em baixa hidratação a estrutura da proteína é rígida e tal que o acesso ao grupo heme está fechado, impossibilitando a troca do ligante. Essa explicação é coerente com vários resultados experimentais que indicam a existência de duas estruturas para essas hemoproteínas em solução
Título em inglês
Hydration effect of hemoproteins studied by photoacoustic spectroscopy
Palavras-chave em inglês
Hydration of hemoproteins
Photoacoustic spectroscopy
Resumo em inglês
At the present work accomplished with powder of hemoproteins, the hydration effect was observed through photoacoustic spectroscopy. Samples of caroxyhemoglobin and carboxymyglobin kept at different relative humidity (RH) environments, showed variations in their spectra in the Soret bad region. For the samples which were kept at low hydration (Bellow about 33% RH) the spectrum was characteristic of carboxy derivative, whereas at high hydration (above about 93% RH) the spectrum was characteristic of oxy derivative, and in the the intermediate region the spectrum was a mixture of both derivatives. This ligand change observed at high hydration, may be explained assuming that the protein has flexibility, and reach a conformational state which enables the ligand to GO in and out. At low hydrations the protein structure is rigid and such that the access to the heme group is closed becoming impossible the ligand change. This explanation agrees with several experimental results that point to the existence of two structures to these hemoproteins in solution
 
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Data de Publicação
2014-09-02
 
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