Espalhamento de raios-X a baixos ângulos (SAXS) é uma técnica estrutural em estudo de materiais a baixa resolução com um amplo leque de aplicações. Nas últimas décadas, houve progresso em métodos de análise de dados de SAXS que aumentaram a utilização dessa ferramenta, especialmente em biologia estrutural para o estudo de proteínas. As chaperonas moleculares constituem um conjunto diversificado de proteínas que tem como função biológica a prevenção e correção de problemas de enovelamento proteico e agregação, responsáveis por diversas patologias. Neste trabalho, foram aplicadas metodologias de análise de SAXS para o estudo de proteínas chaperonas das famílias 70-kDa e 90-kDa heat shock proteins (Hsp70 e Hsp90). Foram comparados membros de Hsp70 humana de diferentes compartimentos celulares e mostrou-se que não há variação apreciável observada por SAXS entre essas proteínas. Estas se encontram em conformação levemente elongada com baixa flexibilidade e em estado monomérico em solução. A Hsp70 de retículo endoplasmático (Binding immunoglobulin protein, Bip) foi utilizada para modelagens ab initio, de ensemble e de corpo rígido, com obtenção da orientação entre os domínios e do envelope da proteína a baixa resolução. Foi feito o estudo comparativo de uma Gro-P like Protein E de mitocôndria humana (GrpE-L1) em diferentes solventes: em tampão e em agentes oxidante e redutor. Obteve-se o envelope da proteína e mostrou-se que não há compactação sensível da proteína em agente redutor, indicando que pontes dissulfeto não são fatores únicos para a manutenção da forma altamente elongada observada para a GrpE-L1, encontrada como dímero em solução. Também foi estudada a Hsp90 de Aedes aegypti (AaHsp90) em presença de diferentes nucleotídeos de adenosina. Foi mostrado que a AaHsp90 se encontra como um dímero em solução com conformação bastante elongada e pouca flexibilidade, sem variação conformacional apreciável ao ligar-se a diferentes nucleotídeos. Foi obtida a estrutura da AaHsp90 em solução a partir de modelagens de corpo rígido e ab initio. A baixa plasticidade estrutural observada pode indicar que em Hsp90s de Aedes aegypti há maior dependência de co-chaperonas para que a função da proteína seja desempenhada neste organismo ou que interações com proteínas-cliente modulem sua ação, estando de acordo com estudos anteriores com membros de Hsp90 humana.

Small-Angle X-Ray Scattering (SAXS) is a structural technique in materials' studies at low resolution with a wide range of applications. In last decades, there has been progress in SAXS data analysis methods which increased the use of this tool, especially in structural biology for protein studies. Molecular chaperones constitute a diverse set of proteins that have the biological function of preventing and correcting protein folding and agregation problems, responsible for various pathologies. In the present work, SAXS analysis tools have been applied to the study of 70-kDa and 90-kDa heat shock protein (Hsp70 and Hsp90) families of chaperones. Human Hsp70s of different cell compartments were compared and it was shown that there is no appreciable variation for these proteins seen by SAXS. They are found in a slightly elongated conformation in solution with low flexibility and in monomeric state in solution, with deviations from previous SAXS studies on Hsp70 members. Endoplasmic reticulum Hsp70 (Bip) was used for ab initio, ensemble and rigid-body techniques, obtaining the protein envelope and domain orientations at low resolution. A comparative study of a human mitochondrial Gro-P like protein E (GrpE-L1) was performed in different solvents: in buffer and in oxidizing and reducing agents. The protein envelope was obtained and it was shown that there is no sensible protein compactness in reducing agent, indicating that disulfide bonds are not the only factors for the maintenance of GrpE-L1's highly elongated shape, found as a dimer in solution. Hsp90 from Aedes aegypti (AaHsp90) was also studied in presence of different adenosine nucleotides. It was shown that AaHsp90 is found as a dimer in solution with highly elongated shape and low flexibility, with no appreciable conformational variation when bound to different nucleotides. AaHsp90 solution structure was obtained by rigid-body and ab initio methods. The observed low structural plasticity indicated that in Hsp90s from Aedes aegypti there is more dependence on co-chaperones for protein function or that interactions with client-proteins modulate its action, in accordance to previous studies with human Hsp90 members.