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Thèse de Doctorat
DOI
10.11606/T.43.2005.tde-06032014-163341
Document
Auteur
Nom complet
Hannes Fischer
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 2005
Directeur
Jury
Craievich, Aldo Felix (Président)
Canuto, Sylvio Roberto Accioly
Itri, Rosangela
Mascarenhas, Yvonne Primerano
Torriani, Iris Concepción Linares de
Titre en portugais
Estudos estruturais de proteínas em solução por SAXS utilizando luz síncrotron
Mots-clés en portugais
Fenômenos bioquímicos
Física experimental
Macromoléculas
Química supramolecular
Resumé en portugais
Os objetivos da tese são, investigar (i) as estruturas terciária e quaternária de diversas proteínas em solução e (ii) as mudanças conformacionais de proteínas induzidas por ligantes e/ou temperatura, variando-se a concentração dos mesmos, etc. A principal técnica utilizada foi a de espalhamento de raios X a baixos ângulos (no inglês SAXS de mall-angle X-ray scattering), associada a outras metodologias como cristalografia e modelagem de proteínas. As contribuições dos estudos realizados de várias proteínas de interesse científico foram as seguintes: (i) propôs-se pela primeira vez um modelo de um receptor nuclear (RXR) composto por dois domínios, um de ligação ao ligante e outro ao DNA; (ii) elucidou-se o estado configuracional da fosfo-enol-piruvato carboxoquinase em solução; (iii) foi determinado o efeito de agregação e mudança conformacional induzido por ligantesna isoenzima fosfofrutoquinase e (iv) determinou-se a estrutura em solução da interleucina humana 22 e propôs-se modelos de interação com seus receptores. Além disso, (i) foi desenvolvido um método para determinar o estado oligomérico de uma proteína em solução, em quaisquer condições de tampão e concentração, utilizando medidas de SAXS em escala relativa, e (ii) mostrou-se que a densidade das proteínas é uma função do seu peso molecular, contrariando conceitos clássicos, tendo as proteínas pequenas (< 20kDa) uma densidade mais elevada que as maiores.
Titre en anglais
Structural Studies Proteins Solution SAXS Using Synchrotron Light
Mots-clés en anglais
Biochemical phenomena
Experimental physics
Macromolecules
Supramolecular chemistry
Resumé en anglais
The purpose of this thesis is to investigate (I) the tertiary and quaternary structure of several proteins in solution and (II) conformational changed that such proteins undergo when they bind to ligands or temperature, pH, etc. conditions are varied. The main experimental technique utilized in this study was Small Angle X-Ray Scattering (SAXS) associated to other techniques and approaches like protein crystallography and homology modeling. The main contributions related to this work are: (i) for the first time a model for a nuclear receptor (RXR) containing two domains was proposed, one DNA binding domain and one ligand binding domain; (ii) the oligomeric state of the phosphor-enol-pyruvate caboxykynase in solution was detennined; (iii) the conformation changed induced by ligants to the isoenzyme phosphofructokinase was determined and (iv) the solution structure of human interleukin revealed and a model with its receptor proposed. Additionally, (i) a method for determining the oligomeric state of a protein in solution under any buffer conditions and concentration using SAXS in relative scale is proposed and (ii) it was also shown that proteins density is a molecular weight dependent function, where small proteins with less than 20kDa have in average a larger density than bigger ones.
 
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47017FischerHannes.pdf (48.74 Mbytes)
Date de Publication
2014-03-12
 
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