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Tesis Doctoral
DOI
https://doi.org/10.11606/T.42.2017.tde-02102017-162349
Documento
Autor
Nombre completo
Jasmin Lindner
Instituto/Escuela/Facultad
Área de Conocimiento
Fecha de Defensa
Publicación
São Paulo, 2017
Director
Tribunal
Wrenger, Carsten (Presidente)
Albrecht, Letusa
Palmisano, Giuseppe
Tonelli, Renata Rosito
Título en portugués
Análise do catabolismo da hemoglobina de Plasmodium falciparum.
Palabras clave en portugués
Plasmodium falciparum
Anemia falciforme
Hemoglobina
Protease
Resumen en portugués
O metabolismo de nutrientes abriga um alto potencial para o desenvolvimento de novos alvos quimioterápicos para o tratamento do parasita da malária Plasmodium falciparum. A partir de ensaios de crescimento do parasita dentro de eritrócitos geneticamente diferentes, concentrando-se na via catabólica da hemoglobina plasmodial usando parasitas transgênicos, a natureza protetora das variantes da hemoglobina foi investigada. Sendo que Falcipain 2 (FP2) prolifera três vezes mais elevada no sangue de células falciformes do que o Mock, a célula de controle. Adicionalmente, estudos de inibidores indicam que FP2 é uma proteína essencial para o parasita. Em cooperação com o DESY em Hamburgo, Alemanha a estrutura cristalina da amino peptidase P foi resolvida difratando até 1,7 Å.
Título en inglés
Analysis of the haemoglobin catabolism of Plasmodium falciparum.
Palabras clave en inglés
Plasmodium falciparum
haemoglobin
protease
sickle cell trait
Resumen en inglés
The metabolism of nutrients harbors a high potential for the development of new chemotherapeutic targets for the treatment of the malaria parasite Plasmodium falciparum. From parasite growth assays within genetically different erythrocytes, concentrating on the catabolic pathway of plasmodial hemoglobin using transgenic parasites, the protective nature of hemoglobin variants was investigated. Since Falcipain 2 (FP2) proliferates three times higher in sickle cell blood than the Mock, the control cell. In addition, inhibitor studies indicate that FP2 is an essential protein for the parasite. In cooperation with DESY in Hamburg, Germany the crystalline structure of the amino peptidase P was resolved diffracting up to 1.7 Å.
 
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Fecha de Publicación
2017-10-02
 
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