Existem diversas proteínas capazes de ligar e hidrolisar moléculas de nucleotídeo fosfato e grande parte delas são necessárias para a manutenção da vida. As GTPases são proteínas do fold P-loop NTPases com capacidade de catalisar moléculas de GTP e ATP para efetuar e regular processos celulares como a iniciação e elongamento da tradução, remodelamento ou organização de membranas, sinalização, síntese de nutrientes e imunidade. As GTPases são divididas em duas classes com base em suas sinapomorfias: TRAFAC e SIMIBI. Neste trabalho nos concentramos na história evolutiva de GTPases da classe TRAFAC (de translation factors ), que agrega diversas famílias de proteínas altamente divergentes que partilharam ancestralidade comum como: os fatores de tradução, a superfamília Ras de transdutores de sinal, a família FeoB de transportadores de ferro, as dinaminas e as septinas que participam de processos de remodelamento e tráfego de vesículas, entre outras. A última classificação massiva desses grupos de GTPases baseada nas estruturas e caracteres compartilhados a nível de sequência foi proposta no início deste século, precisamente em 2002, e por esse motivo esse trabalho objetivou comparar as sequências e estruturas disponíveis dessas GTPases desenvolvendo uma metodologia reprodutível baseada na similaridade entre as sequências e em perfis de sequências baseados em HMMs, seguidas de análises de redes, de modo a construir uma classificação evolutiva natural e atualizada e inferir hipóteses evolutivas a respeito da origem e diversificação desses grupos de genes amplamente divergentes. Além disso, aprofundamos o debate sobre a história evolutiva das septinas nos organismos eucariotos e da relação evolutiva desse grupo com as famílias semelhantes as septinas como GIMAP e Toc, e de um grupo relacionado ainda não caracterizado experimentalmente das parasseptinas bacterianas.

There are a diverse range of proteins which are able to bind and hidrolise nucleotide triphosphate molecules and a majority of them are required to the maintenance of life. GTPases are proteins from the P-loop NTPase fold that are able to catalyze GTP and ATP molecules in order to effectuate or regulate several cellular processes such as translation elongation and initiation, membrane remodelling and reorganisation, sinalizing, nutrient synthesis and immunity. There are two classes of GTPases built on the basis of their synapomorphies: TRAFAC and SIMIBI. In this work we focus on the evolutionary history of the TRAFAC (after translation factor) class of GTPases, that comprise several highly diversified protein families including the translation factors, the Ras extended superfamily of signal transducers, the FeoB family of iron transporters, dynamins and septins that participate in processes of membrane remodelling and vesicle trafficking, among others. The last massive classification of these groups of GTPases based on structure and shared characters was released in the beginning of this century, precisely in 2002, and for this reason this work aims to compare available sequences and structures of these GTPases by developing a reproducible methodology based on the sequence similarity HMM sequence profiles, followed by sequence similarity networks, in order to build an updated and natural evolutionary classification and generate evolutionary hypothesis of the main events regarding the origins and diversification of these groups of highly divergent genes. Beyond that, we dig deeply into the evolutionary story of septins in eukaryotes and into the evolutionary relation between septinas and the other septin-like families known as GIMAP and Toc, and with a related group not yet experimentally characterized named bacterial paraseptins.