As mitocôndrias são organelas essenciais para o funcionamento das células e responsáveis pela fosforilação oxidativa nos organismos eucariotos. Com o decorrer da evolução, os genomas mitocondriais diferenciaram-se nos diversos reinos com pequena variação em seu conteúdo. A existência desse sistema genético é vital para a morfogênese de uma organela respiratória competente e para traduzir a informação nele contida através do seu próprio conjunto de mitorribossomos. Saccharomyces cerevisiae tem sido utilizado como modelo de estudo para biogênese mitocondrial há mais de cinquenta anos, tendo grande valor na identificação e caracterização de proteínas que afetam a função mitocondrial. Estudos recentes demonstraram a presença de um grande complexo nas leveduras denominado MIOREX, que inclui o mitorribossomo e proteínas envolvidas nas etapas de expressão gênica. Muitos componentes deste complexo ainda têm função desconhecida e foram nomeados de proteínas Mrx. Este trabalho iniciou-se com estudos de super-expressão de componentes do MIOREX a fim de identificar fenótipos que auxiliassem a sua caracterização funcional. Assim, analisou-se o gene nuclear MRX9 que codifica uma proteína importada para as mitocôndrias, localizada intrinsicamente na membrana interna voltada para a matriz. O excesso de Mrx9p é prejudicial para as mitocôndrias de S. cerevisiae, pois acarreta em baixa taxas de tradução do mRNA de COX1. Cox1p é uma subunidade do complexo IV (citocromo c oxidase) da cadeia respiratória de elétrons. O mutante nulo mrx9 não apresenta quaisquer deficiências de crescimento em meios que avaliam a atividade mitocondrial, ou dificuldades em traduzir polipeptídeos codificados pelo mtDNA. Contudo, as linhagens que superexpressam MRX9 demonstraram fenótipos de atividades reduzidas para o complexo IV, além de terem atraso para a adaptação do crescimento respiratório ao finalizar o metabolismo fermentativo. Em linhagens sem íntrons no genoma mitocondrial, observou-se que não há diminuição na tradução de Cox1p em decorrência da super-expressão de MRX9, havendo, portanto, a relação do fenótipo com a presença destas regiões não codificantes. Ainda, a super-expressão de MRX9 mostrou alterar a acessibilidade da proteína Mss51p ao mitorribossomo. Mss51p atua no início e no alongamento da tradução de COX1, além de participar da montagem desta subunidade na membrana interna da organela. Os resultados deste trabalho indicam que Mrx9p atua no processo de tradução de COX1, entretanto, novos estudos serão necessários para a descrição do seu mecanismo de ação.

Mitochondria are essential organelles for cell function and responsible for oxidative phosphorylation in eukaryotic organisms. Along evolution, mitochondrial genomes differentiated into different kingdoms with little variation in their content. The existence of this genetic system is vital for the morphogenesis of a competent respiratory organelle and for translating information genetic through its own set of mitoribosomes. Saccharomyces cerevisiae has been used as a study model for mitochondrial biogenesis for over fifty years, having great value in the identification and characterization of proteins that affect mitochondrial function. Recent studies have demonstrated the presence of a large complex in yeast called MIOREX, which includes the mitoribosome and proteins involved in posttranscriptional gene expression steps. Many components of this complex still have an unknown function and have been named Mrx proteins. In this work, we over-express MIOREX components screening for those with altered phenotypes that may help functional characterization. The MRX9 gene was selected in this screening. A tagged version of Mrx9p allowed its submitochondrial localization, the protein is imported into mitochondria, located intrinsically in the inner membrane facing the matrix. The excess of Mrx9p is harmful to the mitochondria of S. cerevisiae, as it leads to low rates of COX1 mRNA translation, in addition to providing the defective version of this protein. Cox1p is a subunit of complex IV (cytochrome c oxidase) of the electron respiratory chain. The mrx9 null mutant does not show any growth deficiencies in media that assess mitochondrial activity or difficulties in translating or accumulating mitochondrial polypeptides. However, the strains that overexpress MRX9 showed phenotypes of reduced activities for complex IV, in addition to having a delay in the adaptation of respiratory growth at the end of the fermentative metabolism. Studies in strains without introns in the mitochondrial genome showed that the defect in the translation of Cox1p in strains that have an excess of Mrx9p does not occur, thus, there is a relationship between the phenotype and the presence of these non-coding regions. Furthermore, the overexpression of MRX9 has been shown to alter the accessibility of Mss51p to the mitoribosome. Mss51p acts in the initiation and elongation of COX1 translation, in addition to participating in the assembly of this subunit in the inner membrane of the organelle. Finally, the results of this work indicated a role of Mrx9p in the COX1 translation process; however, further studies will be necessary to unveil Mrx9p regulatory mechanism in the MIOREX complex.