Soybean peroxidase is a Fe(III)-heme enzyme that can be extracted from soybean seed hulls and has the potential to catalyze the oxidation of some substrates in the presence of hydrogen peroxide. In this research, the degradation of 2,4,6-trichlorophenol, triclosan, and bisphenol-A catalyzed by soybean peroxidase is studied. These substrates are potential pollutants in many industrial and urban effluents, and the assimilation of these substances in large quantities can cause serious health problems. However, the products of their degradation usually show less toxicity than the reagents, being in this case a promising and environmentally friendly industrial effluent remediation method. The main objective of this work is to understand enzymatic degradation kinetics through modeling and simulation performed in MATLAB R2015a, and experiments carried out in a Syrris 250 L microreactor and in batch. Soybean peroxidase was extracted and purified from the soybean seed hulls, to be used in degradation reactions as well as the commercial horseradish peroxidase enzyme. The reaction products were analyzed and quantified through HPLC-UV, and toxicological tests on the reaction mixture both before and after the reaction were also carried out. Different assumptions for the kinetic model were evaluated, and the simulations were compared to experimental data. The results showed the potential of the soybean peroxidase enzyme in degrading chlorinated phenolic components even in a reaction medium with more than one substrate, and that the modified bi-bi ping-pong model can satisfactorily represent the experimental data set. Therefore, a better comprehension of the reaction mechanism can be achieved, contributing to a more accurate reactor project and process simulation of enzymatic reactions.

A peroxidase de soja é uma enzima Fe(III)-heme que pode ser extraída da casca da semente de soja e tem o potencial de catalisar a oxidação de alguns substratos na presença de peróxido de hidrogênio. Nesta pesquisa, estuda-se a degradação do 2,4,6-triclorofenol, triclosan e bisfenol-A catalisada pela peroxidase de soja. Esses substratos são potenciais poluentes em muitos efluentes industriais e urbanos, e a assimilação dessas substâncias em grandes quantidades pode causar sérios problemas à saúde. No entanto, os produtos de suas degradações geralmente apresentam menor toxicidade do que os reagentes, sendo neste caso um método de remediação de efluentes industriais promissor e ecologicamente correto. O objetivo principal deste trabalho é compreender a cinética de degradação enzimática por meio de modelagem e simulação realizada em MATLAB R2015a, e experimentos conduzidos em um microrreator Syrris de 250 L e em batelada. A peroxidase de soja foi extraída e purificada a partir da casca da semente de soja, para ser utilizada em reações de degradação assim como a enzima peroxidase de rábano comercial. Os produtos da reação foram analisados e quantificados por HPLC-UV, e também foram realizados testes toxicológicos antes e depois da reação. Diferentes hipóteses para o modelo cinético foram avaliadas e as simulações foram comparadas com dados experimentais. Os resultados mostraram o potencial da enzima peroxidase de soja em degradar componentes fenólicos clorados mesmo em um meio reacional com mais de um substrato, e que o modelo bi-bi ping-pong modificado pode representar satisfatoriamente o conjunto de dados experimentais. Assim, o mecanismo de reação pode ser melhor compreendido, contribuindo para um projeto de reator mais preciso e simulação de processos de reações enzimáticas.