• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Mémoire de Maîtrise
DOI
10.11606/D.17.2017.tde-21072016-162417
Document
Auteur
Nom complet
Ricardo de Souza Cardoso
Adresse Mail
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
Ribeirão Preto, 2016
Directeur
Jury
Arruda Neto, Eurico de (Président)
Osako, Mariana Kiomy
Torrecilhas, Ana Cláudia Trócoli
Titre en portugais
Participação de proteínas da via secretória no tráfego e montagem do vírus sincicial respiratório
Mots-clés en portugais
Corpos de inclusão
HRSV
Incorporação de proteínas celulares no vírus
Secretória
Sorting nexin 2 (SNX2)
Tráfego intracelular de proteínas virais
Trans-Golgi Network 46 (TGN46)
Resumé en portugais
O vírus sincicial respiratório humano (HRSV) é o mais frequente agente patogênico da família Paramyxoviridae. Apesar de sua grande importância e impacto em saúde pública, alguns aspectos demandam elucidação. Entre eles, estão os mecanismos de tráfego intracelular de proteínas virais para o sitio de montagem. Baseado nisso, fizemos um estudo de imunofluorescência tentando contribuir para o entendimento da participação da via secretória no tráfego de proteínas estruturais de HRSV que não são glicosiladas: proteínas de matriz (M) e de nucleocapsídeo (N). Pudemos observar que essas proteínas seguem rota similar àquelas que são glicosiladas no Golgi, como a proteína de fusão (F). Ademais, as proteínas M e N, além de colocalizarem com proteínas celulares da via secretória, tais como trans-Golgi network-46 (TGN46) e sorting nexin-2 (SNX2), também influem no recrutamento de proteínas celulares para os corpos de inclusão virais, como mostrado no caso da proteína Glut1. Os dados indicam que proteínas M e N de HRSV seguem pela via endocítica inicial, acumulam-se em corpos de inclusão que seriam fábricas virais e, no caso de TGN46, podem ser incorporadas aos vírus em brotamento
Titre en anglais
Participation of proteins in secretory route traffic and assembling of respiratory syncytial virus
Mots-clés en anglais
Cell proteins associated with vírus particle
Early endosome
Human respiratory syncytial virus
Inclusion body
Intracellular trafficking of the viral proteins
Sorting nexin 2 (SNX2)
Trans-Golgi Network 46 (TGN46)
Resumé en anglais
Human respiratory syncytial virus (HRSV) is the most relevant cause of respiratory infection in children worldwide. Despite its importance in public health, some aspects of the mechanisms of the trafficking of viral structural proteins remain unclear. In the present study, immunofluorescence was used to understand how the virus matrix (M) and nucleocapsid (N) proteins, which are non-glycosylated , are addressed to inclusion bodies in Hep-2 cells (MOI=3). M and N proteins followed similar intracellular trafficking routes as compared to the glycosylated fusion (F) viral protein. Moreover, M and N proteins colocalized with two key elements of the secretory pathway: trans-Golgi network- 46 (TGN46) and sorting nexin-2 (SNX2). Viral proteins M and N appear to be involved in the recruitment of cell proteins at the formation of virus inclusion bodies, as shown for Glucose Transporter Type 1 (Glut1). The data suggest that HRSV M and N proteins follow the secretory pathway, initiating in early endosomes, as indicated by the co-localization with TGN46 and SNX2. In addition, these host cell proteins accumulate in inclusion bodies that are viral factories, and can be part of budding viral progeny. Therefore, HRSV M and N proteins, even though they are not glycosylated, take advantage of the secretory pathway to reach virus inclusion bodies. Confocal images suggest that SNX2, which is known for its membrane-deforming properties, could play a pivotal role in HRSV budding
 
AVERTISSEMENT - Regarde ce document est soumise à votre acceptation des conditions d'utilisation suivantes:
Ce document est uniquement à des fins privées pour la recherche et l'enseignement. Reproduction à des fins commerciales est interdite. Cette droits couvrent l'ensemble des données sur ce document ainsi que son contenu. Toute utilisation ou de copie de ce document, en totalité ou en partie, doit inclure le nom de l'auteur.
Date de Publication
2017-08-15
 
AVERTISSEMENT: Apprenez ce que sont des œvres dérivées cliquant ici.
Tous droits de la thèse/dissertation appartiennent aux auteurs
CeTI-SC/STI
Bibliothèque Numérique de Thèses et Mémoires de l'USP. Copyright © 2001-2021. Tous droits réservés.