A principal fonte de proteínas para alimentação humana e animal é fornecida pelas sementes de cereais e leguminosas. O conteúdo de aminoácidos solúveis em endospermas de milho normal e mutantes opaco-2 e floury foram determinadas por HPLC. A análise indicou que a concentração total de aminoácidos solúveis variou entre os mutantes e seus tipos selvagens. Nos mutantes o10, o11 e o13, as concentrações foram aumentadas significativamente quando comparadas ao tipo selvagem W22, enquanto os mutantes o1, o2, o13, fl1 e fl2 exibiram baixas concentrações em relação ao seu respectivo tipo selvagem Oh43. Resultados similares foram obtidos para os mutantes o5, o7 e fl3 em relação aos seus tipos selvagens (B79, B37 e WT3, respectivamente). Para metionina, o mutante o2 e o tipo selvagem Oh43 apresentaram as mais altas concentrações deste aminoácido. Diferenças significativas não foram observadas para os outros aminoácidos analisados, tais como lisina e treonina. Os resultados sugerem que as altas concentrações sugeridas originalmente para estes mutantes devem ser devidas aos níveis destes aminoácidos incorporados nas proteínas de reserva, mas não na forma solúvel.

For human nutrition the main source of vegetable proteins are cereal and legume seeds. The content of total soluble amino acids in mature endosperms of wildtype and maize opaque and floury mutants have been determined by HPLC. The total absolute concentration of soluble amino acids among the mutants and their wild-type counterparts varied depending on the mutant. In the o10, o11 and o13 mutants the concentrations were significantly increased when compared to their wild-type counterpart W22, whereas the mutants o1, o2, o13, fl1 and fl2 exhibited lower concentrations when compared to the wild-type Oh43, Similar results were observed for o5, o7 and fl3 in relation to their specific wild-type counterparts (B79, B37 and WT3, respectively). For soluble methionine content, o2 and Oh43 exhibited the highest concentrations. Significant differences were not observed for other amino acids such as lysine and threonine. The results suggest that the high-lysine concentrations indicated originally for these mutants must be due to the amino acids incorporated into storage proteins, but not in the soluble form.