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Mémoire de Maîtrise
DOI
https://doi.org/10.11606/D.9.2011.tde-29092011-160712
Document
Auteur
Nom complet
Rafael Mitsuo Miyaguti
Adresse Mail
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 2011
Directeur
Jury
Palma, Mauri Sergio Alves (Président)
Pessoa Filho, Pedro de Alcantara
Vitolo, Michele
Titre en portugais
Oxidação enzimática de soluções fenólicas com tirosinase imobilizada em quitosana
Mots-clés en portugais
Fenol
Oxidação enzimática
Quitosana
Tirosinase
Resumé en portugais
Os compostos fenólicos, quando em altas concentrações na água, são poluentes de alta periculosidade, difíceis de serem eliminados até mesmo por métodos convencionais, como por exemplo, a biorremediação microbiológica dos lodos ativados e os métodos físico-químicos. Sabendo da presença dos fenóis em muitos efluentes industriais se faz necessário o estudo de novos processos para o tratamento desses efluentes que possuam aplicações eficazes e, sobretudo, ecologicamente corretas. A presente pesquisa visou a degradação de poluentes fenólicos em soluções aquosas através da oxidação enzimática com tirosinase imobilizada em quitosana. A contribuição tecnológica relaciona-se com a possibilidade de aplicação do estudo em escala industrial em processos de tratamento de efluentes industriais que contenham poluentes fenólicos. Fenóis como o 4-clorofenol, 4-cresol, 4-nitrofenol e o próprio fenol, foram utilizados em ensaios de oxidação enzimática em vaso agitado, em regime dinâmico, em processo de batelada, temperatura de 45°C e três faixas de concentração enzimática (40, 60 e 80 U/ml). Além disso, foram testadas três formas de quitosana utilizadas na imobilização enzimática e aplicadas nos processos de oxidação de fenol: esferas, flocos e micro partículas de quitosana. A enzima tirosinase foi eficiente na degradação de fenol, 4-cresol e 4-clorofenol, diminuindo consideravelmente a concentração destes poluentes nas soluções aquosas. Porém, a tirosinase não oxidou significativamente o 4-nitrofenol. Verificou-se que o efeito de alguns substituintes do anel aromático do fenol e a posição desse substituinte no anel aromático, exerce influência direta na atividade da enzima durante as reações oxidativas envolvendo os compostos fenólicos. Embora o presente estudo tenha apresentado bons resultados na remoção de alguns compostos fenólicos em soluções aquosas por meio da oxidação de tais poluentes pela enzima tirosinase imobilizada em quitosana, o complexo enzima-suporte não apresentou a mesma eficiência nos ensaios subseqüentes, nos quais foi estudada a reutilização da enzima imobilizada.
Titre en anglais
Enzimatic oxidation of phenolic solutions with immobilized tyrosinase on chitosan
Mots-clés en anglais
Chitosan
Enzymatic oxidation
Phenol
Tyrosinase
Resumé en anglais
The phenolic compounds when in high concentrations in water are extremely dangerous pollutants and difficult to be eliminated even by conventional methods such as the microbiological bioremediation with activated sludge and physico-chemical methods. Phenols are present in many industrial effluents and is necessary to develop new and effective processes for the treatment of that effluents and, if possible, environmentally friendly. This research aimed the degradation of phenolic pollutants in aqueous solutions by enzymatic oxidation with tyrosinase immobilized in chitosan. Phenols such as 4-chlorophenol, 4-cresol, 4-nitrophenol and phenol, had been used in assays of enzymatic oxidation in an agitated reactor, in dynamic regime, in a batch process, temperature of 45°C and three values of enzymatic concentration ( 40, 60 and 80 U/ml). In addition, three forms of chitosan had been used in enzymatic immobilization and applied in the processes of oxidation of phenol: pellets, flakes and small particles of chitosan. Tyrosinase was efficient in the degradation of phenol, 4-cresol and 4-chlorophenol, reducing significantly the concentration of these pollutants in aqueous solutions. However, tyrosinase did not oxidized 4-nitrophenol. It was verified that the effect of some substitutes and their position in the aromatic ring has a direct influence on the activity of the enzyme during the oxidative reactions involving phenolic compounds. Although this study has shown good results in the removal of some phenolic compounds in aqueous solutions through the oxidation of such pollutants by the tyrosinase immobilized on chitosan, the enzyme-support did not present the same efficiency in subsequent assays, in which we studied the reuse of the immobilized enzyme.
 
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Date de Publication
2013-11-01
 
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