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Tese de Doutorado
DOI
10.11606/T.87.2012.tde-24092012-084112
Documento
Autor
Nome completo
Débora Trichez
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2012
Orientador
Banca examinadora
Stambuk, Boris Juan Carlos Ugarte (Presidente)
Ferreira Júnior, José Ribamar dos Santos
Marques, Marilis do Valle
Salinas, Roberto Kopke
Vicente, Elisabete Jose
Título em português
Análise estrutural da permease Agt1p de Saccharomyces cerevisiae.
Palavras-chave em português
Cerveja
Fermentação
Indústria de bebidas
Leveduras
Membranas celulares
Saccharomyces
Resumo em português
Em S. cerevisiae, as proteínas de membrana são responsáveis pelo transporte de açúcares através da membrana celular e, portanto, são importantes para os processos fermentativos. Visando melhorar a compreensão do metabolismo de açúcares, estudamos o transporte ativo de açúcares mediado pela permease Agt1p e o processo de inativação catabólica, promovido pela glicose. Para isso, mutantes em resíduos específicos do Agt1p foram gerados por mutagênese e expressados em uma linhagem agt1D. Os resultados obtidos indicam que os aminoácidos Glu-120, Asp-123, Glu-167, Arg-504 e Ile-505 estão envolvidos com o simporte açúcar-H+ realizado pelo Agt1p. Em relação aos resíduos e/ou domínios envolvidos com o processo de inativação catabólica, os resultados demonstram que a região N-terminal do Agt1p, bem como a alça citoplasmática presente entre os TMs 6 e 7, são essenciais para a resposta celular frente a presença de glicose. Finalmente, a fusão do Agt1p com GST permitiu purificar uma proteína de ~67 kDa, condizente com a massa molecular prevista para este transportador.
Título em inglês
Structural analysis of the Saccharomyces cerevisiae Agt1p permease.
Palavras-chave em inglês
Beer
Beverage industry
Cell membranes
Fermentation
Inactivation Catholic
Saccharomyces
Yeasts
Resumo em inglês
In S. cerevisiae, membrane proteins are responsible for the transport of different sugars across the cellular membrane and, therefore, are important for fermentation processes. In order to improve our understanding of sugar metabolism, we studied the active sugar transport mediated by Agt1p permease and the catabolite inactivation induced by glucose. Thus, mutants in specific residues of the Agt1p were generated by site direct mutagenesis and expressed in a strain agt1D. The results indicate that the Glu-120, Asp-123, Glu-167, Arg-504 and Ile-505 residues are involved in the sugar-H+ symport mediated by the Agt1p permease. Regarding residues and/or domains involved in the process of catabolite inactivation promoted by glucose, the results indicate that the N-terminal region of Agt1p, and the intracellular loop between TMs 6 and 7, are essential for the cellular response to the presence of glucose. Finally, the fusion of the Agt1p to GST allowed the purification of a ~67 kDa protein, consistent with the predicted molecular weight of this transporter.
 
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Data de Publicação
2012-10-18
 
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