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Mémoire de Maîtrise
DOI
https://doi.org/10.11606/D.87.2017.tde-18012017-110454
Document
Auteur
Nom complet
Soraia Maria do Nascimento
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 2016
Directeur
Jury
Silva Junior, Pedro Ismael da (Président)
Bertani, Rogério
Rocha, Adriana Rios Lopes
Silva, Fernanda Dias da
Titre en portugais
Moléculas biotivas do veneno da aranha migalomorfa Avicularia juruensis.
Mots-clés en portugais
Avicularia juruensis
Metaloproteinase
Moléculas bioativas
Peptídeos antimicrobianos - PAMs
Veneno
Resumé en portugais
Venenos de aranhas podem ser boas fontes de moléculas com potencial terapêutico e biotecnológico. Sendo assim, esse estudo teve como objetivo analisar moléculas bioativas do veneno de Avicularia juruensis, com foco em PAMs e enzimas. O veneno foi extraído por estimulação elétrica e, através de CLAE-FR, ensaio de inibição do crescimento microbiano e LC-MS/MS, foram identificados e caracterizados 7 PAMs. Todos possuem o motivo nó de cistina do tipo ICK e têm similaridade com neurotoxinas de venenos de outras aranhas. O perfil eletroforético do veneno de A. juruensis indicou que ele possui moléculas com massa entre 130 e abaixo de 10 kDa. Utilizando LC-MS/MS e análise transcriptômica foi possível identificar 6 metaloproteinases. Elas possuem domínios conservados de proteínas do tipo ADAMs, MMPs e metalopeptidases astacina-like. A presença destas enzimas é, provavelmente, importante para a digestão extracorpórea, visto que esta aranha geralmente consome pequenas aves. O estudo de venenos de aranhas terafosídeas é essencial, visto que este é um grupo pouco estudado.
Titre en anglais
Bioactive molecules from the venom of mygalomorph spider Avicularia juruensis.
Mots-clés en anglais
Avicularia juruensis
Antimicrobial peptides - AMPs
Bioactive molecules
Metalloproteinase
Venom
Resumé en anglais
Spider venoms can be good sources of molecules with therapeutic and biotechnological potential. Thus, this study aimed to analyze bioactive molecules from venom of Avicularia juruensis, focusing on AMPs and enzymes. The venom was extracted by electrical stimulation. By RP-HPLC, liquid growth inhibition assay and LC-MS/MS, seven AMPs were identified and characterized. All these peptides have inhibitory cystine knot motif and they showed similarity with venom neurotoxins from others spiders. The electrophoretic profile of A. juruensis venom shows that it has molecules with molecular masses between 130 kDa and below 10 kDa. By LC-MS/MS and transcriptomic analysis yielded the identification of six metalloproteinases, which possess typical conserved domains from ADAMs, MMPs and astacin-like metallopeptidases. These metalloproteinases may be involved in a key role during preoral digestion. The study of Theraphosidae spider venom is essential, since this group is poorly studied.
 
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Date de Publication
2017-01-18
 
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