A cristalografia de raios-X e um método de singular importância para a determinação da estrutura de macromoléculas. A importância em resolver estruturas de proteínas continua a crescer em campos variando desde a bioquímica e biofísica básicas ate o desenvolvimento farmacêutico e biotecnologia. o presente trabalho esta relacionado com os estudos cristalográficos de três diferentes moléculas biológicas. Calgranulina C de granulócitos porcinos, uma proteína que liga cálcio, supostamente envolvida em processos celulares regulados, foi cristalizada com parâmetros de rede a=b=54.35 e c=141.32Å, grupo espacial P3₁21 ou seu enantiomorfo P3₂21. Várias tentativas foram feitas no sentido de se determinar a estrutura por substituição molecular, mas a alta flexibilidade entre os motivos "EF-hands" quando da ligação ao íon cálcio podem ser responsáveis pelo insucesso dos resultados. Tripanotiona redutase de T. cruzi e um excelente alvo para modelagem de inibidores e potenciais drogas contra a doença de Chagas. O complexo mutante TR + GSPD foi cristalizado com parâmetros de rede a=b=92.7 e c=156.2Å, grupo espacial P4₃. Um conjunto preliminar de fases foi obtido por refinamento de corpo rígido contra as coordenadas da TR nativa. O modelo foi refinado a 2.4Å de resolução, R_factor=19.8%. Fosfolipase A₂ extraída do veneno da serpente Bothrops moojeni foi cristalizada com parâmetros de rede a=63.1, b=90.5 e c=40.2Å e β=125.1°, grupo espacial C2. A estrutura foi resolvida por substituição molecular usando o dímero da fosfolipase A₂ de Crotalus atrox como modelo. A analise de sua seqüência de aminoácidos e necessária para posteriores ciclos de refinamento.

X-ray crystallography is a essential method for determination of the structure of macromolecules. The importance of solving protein structures continues to grow in fields ranging from basic biochemistry and biophysics to pharmaceutical development and biotechnology. The current work is concerned to the crystallographic studies of three different biological molecules. Calgranulin C from pig granulocytes, a calcium binding protein though to be involved in regulation of cell process, was crystallized with cell parameters a=b=54.35 and c=141.32Å, space group P3₁21 or its enantiomorph P3₂21. Several attempts were made in order to solve the structure, but the high flexibility between its EF-hands motives while binding the ion calcium may be responsible for the lack of success in the results. Trypanothione reductase (TR) from T. cruzi is a target enzyme for modeling an inhibitor for Chagas´ disease. The C58S TR + GSPD mutant complex was crystallized with a=b=92.7 and c=156.2Å, space group P4₃. A preliminary set of phases was obtained by rigid body refinement against the coordinates for the native TR. The model was refined to 2.4Å resolution, R_factor=19.8%. Phospholipase A₂ extracted from the venon of the snake Bothrops moojen; was crystallized with cell parameters a=63.1, b=90.5, c=40.2Å and β=125.1°, space group C2. The structure was solved by molecular replacement techniques using the dimer of phospholipase A₂ from Crotalus atrox as a model. The aminoacid sequence analysis is needed for further refinement cycles.