Estudos da reatividade de espécies oxidantes e a interação destas espécies com estruturas sensíveis a oxidação e antioxidantes em condições biológicassão de grande importância no entendimento dos processos redox em alimentos e no corpo humano. A mioglobina é a ferro heme proteína majoritária do músculo esquelético de mamíferos e a sua ativação por peróxido de hidrogênio dá origem às espécies reativas de ferro heme hipervalentes,perferrilmioglobina e ferrilmioglobina, que podem induzir a condição de estresse oxidativo. A reação das espécies de ferro heme hipervalentes com constituintes do meio biológico ou alimentos como proteínas ou membranas podem tanto afetar a qualidade de produtos cárneos quanto causar danos celulares no trato gastrointestinal durante sua digestão.Pequenas moléculas tais como o NO, H₂S e CO são produzidas endogenamente em sistemas biológicos e, além de desempenharem importantes funções na manutenção dometabolismo celular,podem apresentar atividade antioxidante.A presente Tese procurou investigara cinética e o mecanismo para a redução das espécies perferrilmioglobina e ferrilmioglobina pelo monóxido de carbono, reação esta que apresentaconstante de velocidade de segunda ordem de k₂ =(3,3 ± 0,6) 10² mol L^-1, a 25 ^oC, para a redução da espécie perferrilmioglobina. Posteriormente,foi investigada a cinética e mecanismo de redução da ferrilmioglobinapelo H₂S levando à formação da espécie sulfomioglobina-Fe(II). A constante de segunda ordem obtida para a reação entre a espécie protonada da ferrilmioglobina e o H₂Sfoide k₂ = (2,5 ± 0,1) 10⁶ L mol^-1 s^-1, duas ordens de magnitude superior a constante de velocidade paraa reação entre a espécie ferrilmioglobina e o íonHS^-, k₂ = (1,0 ± 0,7)10⁴L mol^-1 s^-1a 25 ^oC.Para a redução da espécie ferrilmioglobina pelo H₂S/HS^- e a formação da espécie sulfomioglobina-Fe(II) observa-se um efeito de compensação de temperatura (?H^? = (2,1 ± 0,9) kJ mol^-1) o que é um fator determinante na ocorrência do processo de greening em produtos cárneos condimentados durante estocagem a baixa temperatura. A formação da espécie sulfomioglobina foi também investigada na reação de redução da ferrilmioglobina pela L-cisteína. Para esta reação foi observada dependência do mecanismo da reação com o pH. A formação da espécie sulfomioglobina foi observada para a reação conduzia em meio ácido a neutro, enquanto que para a reação em condições alcalinas, observa-se a formação majoritária da espécie oximioglobina. Areação da cisteína com a espécie protonada da ferrilmioglobina apresentou constante de segunda ordem de k₂ = (5,1 ± 0,4)L mol^-1 s^-1, e a reação entre a cisteína diânion e a ferrilmioglobina,em meio alcalino,apresentou constante de velocidade de segunda ordem com k₂ =(0,12 ± 0,01) L mol^-1s^-1.A diferença de reatividade e no produto da reação é um indicativo da mudança de mecanismo de transferência de elétrons seguida de adição do radical HS^o, em meio ácido, para um mecanismo sequencial detransferência de elétrons do dianion da cisteína para as espécies ferrilmioglina e metamioglobina levando a formação de oximioglobina em condições alcalinas.

Studies on the reactivity and interaction of oxidant species with oxidizable sensitive structures and antioxidants in biological settings are of great importance for understanding the redox process in food and in the human body. Myoglobin is the major heme-iron protein in the mammal skeletal muscle and its activation by hydrogen peroxide generate reactive hypervalent heme-iron species, perferrylmyoglobin and ferrylmyoglobin, which may induce oxidative stress conditions. The reaction of hypervalent heme-iron species with biological medium or food constituents like proteins or membranes may affect the quality of meat products or could lead to cellular damage in the gastrointestinal tract during digestion. Small molecules like NO, H₂S, and CO are produced endogenously in biological systems and, despite playing relevant function in the maintenance of cell metabolism, may present antioxidant activity. The present Thesis aimed to investigate the kinetics and mechanism for the reduction of perferrylmyoglobin and ferrylmyoglobin species by carbon monoxide, reaction that shows a second-order reaction constant with k₂ = (3.3 ± 0.6) 10²L mol^-1 s^-1at 25 ^oC for the reduction of the perferrylmyoglobin species. Furthermore, the kinetics and mechanism for the reduction of the ferrylmyoglobin by H2S leading to the formation of the sulfmyoglobin-Fe(II) species has been investigated. The obtained second-order rate constant for the reaction between the protonated ferrylmyoglobin species and H₂S was k₂ = (2.5 ± 0.1) 10⁶ L mol^-1 s^-1, two-orders of magnitude higher than the second-order rate constant for the reaction between the ferrylmyoglobin species and the HS- ion, k₂ = (1.0 ± 0.7) 10⁴L mol^-1 s^-1at 25 ^oC. For the ferrylmyoglobin species reduction by H₂S/HS- and the formation of sulfmyoglobin-Fe(II) it is observed an temperature compensation effect (?H^? = (2.1 ± 0.9) kJ mol^-1) which is the determination factor for the occurrence of the greening process in condiment meat products during storage at low temperature. The formation of the sulfmyoglobin species has been further investigated during the reduction reaction of ferrylmyoglobin by L-cysteine. For this reaction it was observed a dependence of the reaction mechanism on the pH. The formation of sulfmyoglobin was observed for the reaction conducted in acidic and neutral medium, meanwhile for the reaction in alkaline conditions, it is mainly observed the formation of oxymyoglobin. The reaction between cysteine and the protonated ferrylmyoglobin species shown second-order rate constant with k₂ = (5.1 ± 0.4) L mol^-1 s^-1, and the reaction between the cysteine dianion and ferrylmyoglobin, in alkaline medium, shows second order rate constant with k₂ = (0.12 ± 0.01) L mol^-1s^-1.The difference in reactivity and in the reaction product is an indicative of change of the electron transfer-radical addition mechanism to a sequential electron transfer mechanism from the cysteine dianion to the ferrylmyoglobin and metmyoglobin species leading to the formation of oxymyoglobin under alkaline conditions.