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Dissertação de Mestrado
DOI
https://doi.org/10.11606/D.46.2008.tde-27112008-104922
Documento
Autor
Nome completo
Érica Moreira de Oliveira
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2008
Orientador
Banca examinadora
Terra, Walter Ribeiro (Presidente)
de Araujo, Pedro Soares
Winter, Carlos Eduardo
Título em português
Purificação e caracterização de uma carboxipeptidase e de uma dipeptidase da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera)
Palavras-chave em português
Caracterização cinética
Carboxipeptidase
Coleoptera
Cromatografia por troca iônica (Aplicações)
Digesão animal
Digestão terminal
Dipeptidase
Enzimas (Características; Metabolismo)
Tenebrio molitor
Resumo em português
Devido aos problemas, ambientais e à população humana, causados pelos inseticidas químicos, novas investigações para o controle de insetos tornaram-se necessárias. Para isto, um maior conhecimento sobre a fisiologia digestiva dos insetos torna-se essencial, visto que o intestino é uma interface, grande e relativamente desprotegida, entre o inseto e o seu ambiente. Neste contexto, nosso trabalho envolve a purificação e caracterização de uma dipeptidase e de uma carboxipeptidase digestivas de T. molitor. Estas enzimas, compreendem as classes de enzimas digestivas de insetos menos estudadas. O estudo de distribuição das atividades de dipeptidase e carboxipeptidase nas diferentes regiões do intestino médio de larvas de T. molitor mostrou que essas enzimas encontram-se majoritariamente no conteúdo luminal. Para a purificação da dipeptidase e carboxipeptidase foram utilizadas cromatografias de troca iônica e filtração em gel. A carboxipeptidase purificada era muito instável para estudos mais detalhados. O estudo dos parâmetros cinéticos mostrou que a dipeptidase digestiva de T. molitor possui massa molecular de 38,6 kDa, pH ótimo 7,4, baixa solubilidade a fenantrolina e parece preferir dipeptídeos com cadeia lateral volumosa na posição P1. Devido a essas propriedades, mesmo sendo solúvel, assemelha-se a dipeptidase de membrana (EC 3.4.13.19).
Título em inglês
Purification and characterization of a carboxypeptidase and a dipeptidase from Tenebrio molitor (Coleoptera) larvae
Palavras-chave em inglês
Animal digestion
Carboxypeptidase
Coleoptera
Dipeptidase
Enzymes (Characteristics; Metabolism)
Kinetic characterization
Tenebrio molitor
Terminal digestion
Resumo em inglês
Because of adverse effects caused by insecticides in environment and in animals and humans, new methods for insect control are necessary. Knowledge on insect digestive physiology may be instrumental in this direction, as the gut is the major interface between insect and its environment. Our work involves the purification and characterization of a digestive carboxypeptidase and a digestive dipeptidase from Tenebrio molitor. Those enzymes comprise the class of insect digestive enzymes less studied. Distribution studies showed that T. molitor dipeptidase and carboxypeptidase are more active in the midgut content. The purification of T. molitor dipeptidase and carboxypeptidase was attained using a combination of anion-exchange chromatographies and gel filtration. The optimum pH of dipeptidase is 7.6 and the carboxypeptidase is 7.4. The kinetic parameters showed that the T. molitor digestive dipeptidase prefers as substrates dipeptides having a large lateral chain in P1 position.
 
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Data de Publicação
2009-03-06
 
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