A divisão bacteriana é efetuada por um complexo macromolecular conhecido como divisomo. Um componente central do divisomo é FtsZ, uma proteína homóloga de tubulina que se polimeriza no meio da célula formando uma estrutura em forma de anel (anel Z). O controle da divisão é exercido por proteínas que modulam a habilidade de FtsZ de formar o anel Z. Dois fatores principais estão envolvidos na seleção do correto sitio de divisão. O melhor estudado é o sistema Min, o qual é responsável pelo bloqueio específico de sítios de divisão não desejados nos polos da célula. O componente do sistema Min que inibe a polimerização de FtsZ é a proteína MinC e é sabido que MinC requer MinD para se ativar, mas o mecanismo dessa ativação não está completamente compreendido. No presente trabalho investigamos o papel da associação de MinD à membrana na ativação de MinC. Usando um mutante que não mais se associa à membrana (MinDΔMTS) mostramos que o efeito de MinC em inibir a divisão celular é altamente dependente de seu recrutamento à membrana por MinD. No entanto, ensaios in vitro mostraram que o complexo MinCDΔMTS é mais eficiente em desfazer polímeros de FtsZ que MinC sozinho, indicando que MinD promove a ativação de MinC por outro mecanismo além de recrutamento à membrana. Esta ativação pode resultar de um efeito alostérico ou da criação de um sítio para FtsZ na interface do complexo MinCD, porém resultados preliminares não conseguiram detectar aumento da afinidade de MinC por FtsZ quando na presença de MinD.

Bacterial division is performed by a macromolecular complex known as the divisome. The central component of the divisome is FtsZ, a tubulin protein homolog, which polymerizes at the mid-cell forming a ring-like structure (Z-ring). This division is regulated by proteins that modulate ability of FtsZ to form the Z-ring. Two principal factors are involved in selecting the correct site of division. The best-studied factor is the Min system, which is responsible for the specific blockade of unwanted potential sites in the cell poles. The component of the Min system that inhibits FtsZ polymerization is the MinC protein. MinC requires the MinD protein for activation, but the mechanism of this activation is not completely understood. Here, we investigate the role of the association of MinD to the membrane during MinC activation. Using a mutant that does not interact with the membrane (MinDΔMTS) we show that the effect of MinC in inhibiting cell division is highly dependent on its recruitment to the membrane by MinD. However, in vitro assays show that MinCDΔMTS is more efficient in disrupting FtsZ polymers than MinC alone, indicating that MinD promotes MinC activation by a mechanism other than membrane recruitment. This activation could be due to an allosteric effect or the formation of a site for FtsZ on the MinCD interface; however, preliminary results could not detect any increase in the affinity of FtsZ to MinC in the presence of MinD.