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Tese de Doutorado
DOI
https://doi.org/10.11606/T.43.2005.tde-06032014-163341
Documento
Autor
Nome completo
Hannes Fischer
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2005
Orientador
Banca examinadora
Craievich, Aldo Felix (Presidente)
Canuto, Sylvio Roberto Accioly
Itri, Rosangela
Mascarenhas, Yvonne Primerano
Torriani, Iris Concepción Linares de
Título em português
Estudos estruturais de proteínas em solução por SAXS utilizando luz síncrotron
Palavras-chave em português
Fenômenos bioquímicos
Física experimental
Macromoléculas
Química supramolecular
Resumo em português
Os objetivos da tese são, investigar (i) as estruturas terciária e quaternária de diversas proteínas em solução e (ii) as mudanças conformacionais de proteínas induzidas por ligantes e/ou temperatura, variando-se a concentração dos mesmos, etc. A principal técnica utilizada foi a de espalhamento de raios X a baixos ângulos (no inglês SAXS de mall-angle X-ray scattering), associada a outras metodologias como cristalografia e modelagem de proteínas. As contribuições dos estudos realizados de várias proteínas de interesse científico foram as seguintes: (i) propôs-se pela primeira vez um modelo de um receptor nuclear (RXR) composto por dois domínios, um de ligação ao ligante e outro ao DNA; (ii) elucidou-se o estado configuracional da fosfo-enol-piruvato carboxoquinase em solução; (iii) foi determinado o efeito de agregação e mudança conformacional induzido por ligantesna isoenzima fosfofrutoquinase e (iv) determinou-se a estrutura em solução da interleucina humana 22 e propôs-se modelos de interação com seus receptores. Além disso, (i) foi desenvolvido um método para determinar o estado oligomérico de uma proteína em solução, em quaisquer condições de tampão e concentração, utilizando medidas de SAXS em escala relativa, e (ii) mostrou-se que a densidade das proteínas é uma função do seu peso molecular, contrariando conceitos clássicos, tendo as proteínas pequenas (< 20kDa) uma densidade mais elevada que as maiores.
Título em inglês
Structural Studies Proteins Solution SAXS Using Synchrotron Light
Palavras-chave em inglês
Biochemical phenomena
Experimental physics
Macromolecules
Supramolecular chemistry
Resumo em inglês
The purpose of this thesis is to investigate (I) the tertiary and quaternary structure of several proteins in solution and (II) conformational changed that such proteins undergo when they bind to ligands or temperature, pH, etc. conditions are varied. The main experimental technique utilized in this study was Small Angle X-Ray Scattering (SAXS) associated to other techniques and approaches like protein crystallography and homology modeling. The main contributions related to this work are: (i) for the first time a model for a nuclear receptor (RXR) containing two domains was proposed, one DNA binding domain and one ligand binding domain; (ii) the oligomeric state of the phosphor-enol-pyruvate caboxykynase in solution was detennined; (iii) the conformation changed induced by ligants to the isoenzyme phosphofructokinase was determined and (iv) the solution structure of human interleukin revealed and a model with its receptor proposed. Additionally, (i) a method for determining the oligomeric state of a protein in solution under any buffer conditions and concentration using SAXS in relative scale is proposed and (ii) it was also shown that proteins density is a molecular weight dependent function, where small proteins with less than 20kDa have in average a larger density than bigger ones.
 
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47017FischerHannes.pdf (48.74 Mbytes)
Data de Publicação
2014-03-12
 
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