• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Tese de Doutorado
DOI
https://doi.org/10.11606/T.42.2000.tde-28032001-160342
Documento
Autor
Nome completo
Pedro Ismael da Silva Junior
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2000
Orientador
Banca examinadora
Daffre, Sirlei (Presidente)
Almeida, Igor Correia de
Ho, Paulo Lee
Katzin, Alejandro Miguel
Miranda, Antonio de
Título em português
Sistema imune em aracnídeos: estrutura química e atividade biológica de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana.
Palavras-chave em português
acanthoscurria gomesiana
aranha migalomorfa
hemolinfa
peptídeo antiparasítico
peptídeos antimicrobianos
resposta imune
Resumo em português
Peptídeos antimicrobianos são importantes componentes do sistema imune de vertebrados e invertebrados. Neste trabalho purificamos e caracterizamos quatro moléculas presentes na hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana: 1) theraphosinina, peptídeo de 4052,5 Da purificado do plasma, apresenta atividade anti-Micrococcus luteus e não apresenta similaridade com outros peptídeos. A partir dos hemócitos foram purificados: 2) mygalomorphina, um peptídeo de 415,9 Da com atividade anti-Escherichia coli. Sua atividade está relacionada à produção de H2O2 pois é inibida por catalase; 3) gomesina, um peptídeo de 2270,4 Da que apresenta alta similaridade com taquiplesinas e protegrinas. Apresenta amplo espectro de atividade contra bactérias, leveduras, fungos e Leishmania; 4) acanthoscurrina, um peptídeo rico em glicina, que apresenta duas isoformas com 10132,4 e 10249,1Da. Este peptídeo tem atividade contra E. coli e Candida albicans e apresenta grande similaridade com proteinas antifúngicas de insetos e também com proteínas relacionadas com a defesa em plantas.
Título em inglês
Immune system in aracnids: chemical structure and biological activity of antimicrobials peptides from Acanthoscurria gomesiana.
Palavras-chave em inglês
antimicrobial peptides
antiparasitic peptide
immune response
memolymph
mygalomorph spider
Resumo em inglês
Antimicrobial peptides are important components of the vertebrates and invertebrates immune system. In this work we purified and characterized four molecules from Acanthoscurria gomesiana spider hemolimph: 1) theraphosinin, a 4,052.5 Da peptide purified from plasma with anti-Micrococcus luteus activity. It does not show similarity with any other invertebrate immune peptides. From the hemocytes three peptides have been purified: 2) mygalomorphin, a peptide with 415.9 Da, which shows anti-Escherichia coli activity. This activity is inhibited by catalase, therefore it may be, related to the H2O2 production; 3) gomesin, a peptide with 2,270.4 Da, that shows high similarity with tachyplesins and protegrins. It have large activity spectrum against bacteria, yeast, fungi and Leishmania; 4) acanthoscurrin, a glycine-rich peptide that shows two isoforms of 10,132.4 and 10,249.1 Da. This peptide has activity against E. coli and Candida albicans and shows high similarity with antifungal proteins of insects and plants defense proteins.
 
AVISO - A consulta a este documento fica condicionada na aceitação das seguintes condições de uso:
Este trabalho é somente para uso privado de atividades de pesquisa e ensino. Não é autorizada sua reprodução para quaisquer fins lucrativos. Esta reserva de direitos abrange a todos os dados do documento bem como seu conteúdo. Na utilização ou citação de partes do documento é obrigatório mencionar nome da pessoa autora do trabalho.
Pedro.pdf (1.73 Mbytes)
Data de Publicação
2001-04-02
 
AVISO: Saiba o que são os trabalhos decorrentes clicando aqui.
Todos os direitos da tese/dissertação são de seus autores
CeTI-SC/STI
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP. Copyright © 2001-2024. Todos os direitos reservados.