As EPEC típicas apresentam padrão de adesão localizada (LA) em células epiteliais, formando de microcolônias compactas. As EPEC atípicas aderem no padrão de adesão localizada-like (LAL), no qual não se observa microcolônias e que ocorre tardiamente em relação à LA. O objetivo deste estudo foi caracterizar a interação de EPEC atípica que apresenta o padrão LAL com a célula epitelial. A cinética da formação da lesão A/E, característica da patogênese de EPEC, demonstrou um atraso na adesão e na formação da lesão em EPEC atípica, que correspondeu à expressão tardia de Intimina, Tir e EspA. A complementação de EPEC atípica com o regulador perABC antecipou a expressão destes fatores e a formação da lesão A/E. Não foi observada relação entre outras adesinas descritas em DEC com o padrão LAL, bem como a mobilização dos receptores eucarióticos nucleolina e b1-Integrina para o foco de adesão. Observou-se a possível interação da Intimina com um peptídeo da membrana da célula epitelial de 300 kDa, podendo tratar-se de um provável receptor para essa adesina.

Typical EPEC exhibit a localized adherence (LA) pattern in epithelial cells, where tight bacterial clusters are produced. Atypical EPEC produce a localized-like (LAL) adhesion pattern, in which the compact clusters are not formed and that occurs in a later stage of the infection. The aim of this study was to characterize the interaction of LAL-adherent atypical EPEC with the epithelial cell. The kinetics of the A/E lesion, the main feature of EPEC pathology, showed a clear delay in its formation by the atypical strains, probably a consequence of the delay observed in the expression of Intimin, Tir and EspA. The complementation of atypical EPEC with the perABC regulator revealed to be effective in not only advancing the expression of these factors, as well the formation of A/E lesion. No correlation was found between the presence of different adhesins already described in DEC and the LAL pattern. The analysis of the possible interaction of Intimin with epithelial cell receptors showed the presence of a 300 kDa peptide that it seems to interact with this adhesin.