• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Tesis Doctoral
DOI
https://doi.org/10.11606/T.42.2016.tde-17082016-100709
Documento
Autor
Nombre completo
Maike Paulino da Silva
Instituto/Escuela/Facultad
Área de Conocimiento
Fecha de Defensa
Publicación
São Paulo, 2016
Director
Tribunal
Mayer, Marcia Pinto Alves (Presidente)
Caldeira, Marinella Holzhausen
Elias Junior, Waldir Pereira
Ferreira, Rita de Cassia Cafe
Saraiva, Luciana
Título en portugués
OMP29 de Aggregatibacter actinomycetemcomitans: análise filogenética, interação com proteínas de matriz e resposta de células epiteliais.
Palabras clave en portugués
Aggregatibacter actinomycetemcomitans
Doença periodontal
Proteína de membrana externa 29 (OMP29)
Resumen en portugués
OMP29 é uma das principais proteínas de membrana externa de Aggregatibacter actinomycetemcomitans (Aa) e está associada à invasão de célula epitelial gengival (CEG). Os objetivos deste estudo foram: analisar filogeneticamente omp29 e omp29 parálogo (omp29par), em cepas de Aa; determinar a interação de OMP29 com proteínas de matriz extracelular e o efeito da sua interação com CEG, pela avaliação da expressão gênica e produção de mediadores inflamatórios. Variações filogenéticas foram observadas para omp29 e omp29par, bem como para os seus promotores e estas relacionam-se com os sorotipos. A proteína recombinante OMP29his interagiu com fibronectina plasmática e celular (p<0,05), mas não com os domínios F30 e 45 ou com colágenos tipo I, III, IV e V, fibrinogênio, laminina e plasminogênio. A interação das mutantes de Aa deficientes em omp29 e/ou omp29par (obtidas pelo sistema LoxP/Cre) e OMP29his com CEG OBA-09 demonstrou que OMP29 regula positivamente il-18 e negativamente il-6r e il-8 (p<0,05). Os dados sugerem que OMP29 está envolvida na evasão do sistema imune.
Título en inglés
OMP29 Aggregatibacter actinomycetemcomitans: phylogenetic analysis, interaction with matrix proteins and response of epithelial cells.
Palabras clave en inglés
Aggregatibacter actinomycetemcomitans
Outer membrane protein 29 (OMP29)
Periodontal disease
Resumen en inglés
OMP29 is one of the major outer membrane proteins of Aggregatibacter actinomycetemcomitans (Aa) and is associated with invasion into gingival epithelial cells (GEC). This study aimed to evaluate phylogenetically omp29 and omp29 paralogue (omp29par) in Aa strains; determine the interaction of OMP29 with extracellular matrix proteins and its effect on GEC by gene expression analysis and production of inflammatory mediators. Phylogenetic variations were observed for omp29 and omp29par as well as their promoters, and they were related to the serotypes. The recombinant protein OMP29his interacted with plasma and cellular fibronectin (p <0.05), but not to F30 and F45 domains, neither to collagens I, III, IV and V, fibrinogen, laminin and plasminogen. The interaction of Aa mutants defective in omp29 and/or omp29par (obtained by LoxP system/Cre) and OMP29his with CEG OBA-09 indicated that OMP29 regulates positively il-18 and negatively il-6r and il-8 (p <0.05). Data suggested that OMP29 is involved in bacterial evasion of the immune system.
 
ADVERTENCIA - La consulta de este documento queda condicionada a la aceptación de las siguientes condiciones de uso:
Este documento es únicamente para usos privados enmarcados en actividades de investigación y docencia. No se autoriza su reproducción con finalidades de lucro. Esta reserva de derechos afecta tanto los datos del documento como a sus contenidos. En la utilización o cita de partes del documento es obligado indicar el nombre de la persona autora.
Fecha de Publicación
2016-08-17
 
ADVERTENCIA: Aprenda que son los trabajos derivados haciendo clic aquí.
Todos los derechos de la tesis/disertación pertenecen a los autores
CeTI-SC/STI
Biblioteca Digital de Tesis y Disertaciones de la USP. Copyright © 2001-2024. Todos los derechos reservados.