O crescimento da produção e comercialização de pescado gera um aumento considerável na quantidade de resíduos. A escassez de reutilização e as formas incorretas de descarte tem sido preocupação constante das indústrias e dos pesquisadores, que buscam soluções para a melhor destinação dos mesmos. Buscando o conceito de empresa eco eficiente, são propostos tratamentos que levem à obtenção de coprodutos. A produção de "farinha de peixe" é a forma de aproveitamento do resíduo mais utilizada, porém apresenta baixo valor comercial. A elaboração de hidrolisados proteicos apresenta-se como uma alternativa de maior valor agregado. A clivagem proteica realizada por enzimas específicas pode gerar peptídeos biologicamente ativos, que apresentam propriedades funcionais e medicinais, bem como atividade antioxidante. O objetivo deste trabalho foi a elaboração e caracterização de hidrolisados proteicos de cabeças de tilápia (Oreochromis niloticus), a aferição da atividade antioxidante destes e sua relação com o tamanho de peptídeos, como forma de se obter e disponibilizar coprodutos, visando a sustentabilidade da cadeia produtiva desta espécie. O hidrolisado proteico de tilápia (HPT) foi obtido por hidrólise enzimática e empregando as enzimas Neutrase (Protemax NP-800), Papaína (Brauzyn-100) e Pepsina nos tempos 30, 60 e 120 minutos. O grau de hidrólise foi determinado através da metodologia com utilização do o-ftaldialdeído. A atividade antioxidante foi avaliada pelos ensaios do DPPH e ABTS+. O perfil de peptídeos foi avaliado através da separação por cromatografia em gel com coluna Superdex peptide. O grau de hidrólise para os tratamentos com a neutrase (30 min, 60 min, 120min) variou de 11,3% a 14,1%. No tratamento com a papaína (30 min, 60 min, 120 min) o grau de hidrólise foi superior ao observado com a enzima neutrase, apresentando variação de 21,14%a 25,28%. A variação para o tratamento com a pepsina (30 min, 60 min e 120 min) foi de 10,18% a 14,97% Todos os hidrolisados apresentaram propriedade antioxidante através da inibição de radicais livres, mesmo a concentrações baixas de hidrolisado. A inibição de 50% (EC50) dos radicais na metodologia de DPPH ocorreu com concentrações inferiores a 3mg/mL para todos os tratamentos, sendo a menor concentração 1,36 mg/mL (pepsina 120 min) e a maior 2,70 mg/mL (neutrase 30 min). Na metodologia de ABTS, concentrações superiores foram necessárias para a inibição de 50% dos radicais, porém ainda assim foram inferiores a 5%. A menor concentração foi 3,58 mg/mL (pepsina 120 min) e a maior foi de 4,49 mg/mL (neutrase 60 min). O tamanho das cadeias de peptídeos para a maioria dos tratamentos se situou entre cadeias de 1000 a 10000Da, sendo que o tratamento com pepsina promoveu porcentagem de peptídeos com maior peso molecular seguido pela neutrase. A papaína foi a enzima que promoveu maior clivagem de proteína e menores tamanhos de peptídeos, localizados na faixa de 100 a 1000 Da, valor relacionado ao seu maior grau de hidrólise. As propriedades observadas nos hidrolisados elaborados indicam que este pode ser um potencial suplemento alimentício devido ao seu elevado valor proteico, aditivos para conservação de alimentos e ainda aplicados na indústria farmacêutica.

The growth in production and marketing of fish generates a considerable increase in the amount of waste. The scarcity of re-used products and incorrect disposal forms has been a constant concern of industries and researchers who seek solutions for better allocation thereof. Seeking an efficient eco company concept, proposed treatments are leading to obtaining co-products. The production of "fish meal" with the residues is the most common use for the waste, but has a low commercial value. The preparation of protein hydrolysates is presented as an alternative with higher added value. The protein cleavage performed by specific enzymes can generate biologically active peptides which exhibit functional and medicinal properties as well as antioxidant activity. The objective of this work was the preparation and characterization of protein hydrolysates of tilapia (Oreochromis niloticus) , the measurement of antioxidant activity of these and its relation to the size of peptides as a way to obtain and provide co-products , aimed at the sustainability of the chain production of this species. The protein hydrolyzate of tilapia (HPT) was obtained by enzymatic hydrolysis and employing the enzyme Neutrase (Protemax NP- 800), Papain (Brauzyn - 100) and Pepsin at 30, 60 and 120 minutes. The degree of hydrolysis was determined using o- phthaldialdehyde . In the treatment with papain (30 min, 60 min, 120 min) the degree of hydrolysis was higher than that observed with Neutrase enzyme, showing variation of 21.14% to 25.28%. The variation for treatment with pepsin (30 min, 60 min and 120 min) was 10.18% and 14.97% hydrolyzed. All samples showed antioxidant properties through inhibition of free radicals, even at low concentrations hydrolyzate. The 50% inhibition (EC50) of the DPPH radical methodology occurred at concentrations below 3 mg / ml for all treatments, being the lowest concentration 1.36 mg / ml (lot 120 min) and the largest 2.70 mg / ml (Neutrase 30 min). In the ABTS method, higher concentrations were required for 50% inhibition of the radical, but still was less than 5%. The lowest concentration was 3.58 mg / mL (120 pepsin min) and the largest was 4.49 mg / mL (Neutrase 60 min). The size of the peptide chains to most treatments ranged from 1000 to 10000Da chains, whereas treatment with pepsin promoted percentage of peptides of higher molecular weight followed by Neutrase. The papain was the enzyme cleavage that generated more protein and peptides of smaller size, situated in the range from 100 to 1000 Da, which is related to the higher degree of hydrolysis. The properties observed in hydrolysates produced indicate that this is a potential food supplement because of its high protein value for food preservation additives, and applied in the pharmaceutical industry.