• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Tese de Doutorado
DOI
10.11606/T.11.2010.tde-19042010-105815
Documento
Autor
Nome completo
Bertha Dévora Agurto Berdejo
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
Piracicaba, 2010
Orientador
Banca examinadora
Azevedo, Ricardo Antunes de (Presidente)
Bandel, Gerhard
Ferreira, Renato Rodrigues
Medici, Leonardo Oliveira
Silva, Marcio José da
Título em português
Caracterização das proteínas de reserva em linhagem QPM e estudo bioquímico da enzima homoserina quinase (HK) em sementes de milho (Zea mays L.)
Palavras-chave em português
Aminoácidos
Enzimas
Linhagens vegetais
Milho
Proteínas de plantas
Sementes.
Resumo em português
A semente de milho, base da alimentação em muitos países na África, Ásia e América Latina, possui ~10% de proteína na semente. Por ser um cereal a proteína da semente de milho apresenta uma baixa concentração de aminoácidos essenciais como: lisina e triptofano. Com a descoberta do milho opaco-2, o qual apresenta um maior teor de lisina e triptofano em suas sementes, surgiu a oportunidade de se desenvolver milhos com qualidade protéica, aumentando o conteúdo de aminoácidos e a qualidade nutricional dos grãos. Assim, surgiu o milho QPM (quality protein maize), milho de alta qualidade protéica, melhorado pelo CIMMYT (México). O QPM possui duas vezes mais lisina que o milho normal mantendo a sua produtividade equivalente. A EMBRAPA, Milho e Sorgo, desenvolveu duas variedades QPM comercializadas: BR451 e BR473. A linhagem QPM 161 (EMBRAPA Milho e Sorgo) teve suas proteínas de reserva analisadas bioquimicamente neste trabalho, concluindo que o QPM 161, possui uma concentração maior de lisina em suas sementes, chegando a superar o BR 451 e a manter a mesma concentração de lisina que o BR 473. Em outra parte do trabalho, sementes imaturas (14, 20 e 14 DAP) das linhagens 161, assim como as do selvagem W22+ e de seus mutantes W22o10, W22o11 e W22o13, foram utilizadas para caracterizar a enzima homoserina quinase (HK). A HK faz parte da via de biossíntese do aminoácido essencial treonina. Constatou-se que uma alta atividade desta enzima está relacionada ao aumento de treonina na semente, porém, a alta atividade de HK foi observada nos menores estágios de maturação. Assim os resultados mostram que mais estudos sobre a regulação desta enzima devem ser realizados para que se possam desenvolver sementes ricas em lisina e também em treonina.
Título em inglês
Characterization of storage protein in QPM lines and biochemical study of homoserine kinase enzyme, in maize seeds (Zea mays L.)
Palavras-chave em inglês
Homoserine kinse
Lysine
Maize
Opaque-2
QPM
Threonine
Resumo em inglês
Maize which is the staple food in many countries in Africa, Asia and Latin America, has ~10% of protein in the seeds. Maize seeds protein presents low contents of essential amino acids, such as lysine and tryptophan. Since the discovery of the opaque-2 maize, a recessive mutation that results in high concentrations of lysine and tryptophan, the major challenge has been to develop better quality protein maize to increase the rate of amino acids consumed by population. The QPM (quality protein maize), originally produced and breeded at CIMMYT in Mexico, came to solve the issue. The QPM protein has twice as much lysine and tryptophan, with the same yield of normal maize. The EMBRAPA, Maize and Sorghum, has bred two QPM varieties that are already commercialized (BR 451 and BR 473), but to increase the quality of the Brazilian QPM, EMBRAPA developed a new QPM line, the 161, whose storage proteins were biochemically analyzed in this study. Line 161 exhibited a higher lysine concentration than BR 451, but about the same concentration of that exhibited by BR 473. Further analyses conducted in this research involved the study of immature seeds (14, 20 and 24 DAP) of line 161, and the wild-type W22+ and its counterpart mutants W22o10, W22o11 and W22o13, and the characterization of the enzyme homoserine kinase (HK). HK is a key enzyme of the threonine biosynthetic pathway. The high HK activity was shown to be related to the increased threonine concentration in the maize seeds. HK activity was shown to reach the highest level in the first developmental stage, whereas in the last developmental stage the activity is lower and so is the rate of threonine. Therefore, it is necessary more studies on HK regulation to improve the mature maize seeds with the best rate of lysine and threonine.
 
AVISO - A consulta a este documento fica condicionada na aceitação das seguintes condições de uso:
Este trabalho é somente para uso privado de atividades de pesquisa e ensino. Não é autorizada sua reprodução para quaisquer fins lucrativos. Esta reserva de direitos abrange a todos os dados do documento bem como seu conteúdo. Na utilização ou citação de partes do documento é obrigatório mencionar nome da pessoa autora do trabalho.
Bertha_Berdejo.pdf (2.17 Mbytes)
Data de Publicação
2010-04-29
 
AVISO: Saiba o que são os trabalhos decorrentes clicando aqui.
Todos os direitos da tese/dissertação são de seus autores
Centro de Informática de São Carlos
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP. Copyright © 2001-2019. Todos os direitos reservados.